Često se uz vitamine, minerale i druge elemente korisne za ljudski organizam pominju i supstance koje se nazivaju enzimi. Šta su enzimi i koju funkciju obavljaju u tijelu, kakva je njihova priroda i gdje se nalaze?

To su supstance proteinske prirode, biokatalizatori. Bez njih ne bi bilo hrane za bebe, gotovih žitarica, kvasa, sira, sira, jogurta, kefira. Oni utiču na funkcionisanje svih sistema ljudskog organizma. Nedovoljna ili prevelika aktivnost ovih supstanci negativno utiče na zdravlje, pa morate znati šta su enzimi kako biste izbjegli probleme uzrokovane njihovim nedostatkom.

Šta je to?

Enzimi su proteinski molekuli koje sintetiziraju žive stanice. Ima ih više od stotinu u svakoj ćeliji. Uloga ovih supstanci je kolosalna. Oni utiču na tok hemijskih reakcija na temperaturi koja je pogodna za dati organizam. Drugi naziv za enzime je biološki katalizator. Do povećanja brzine hemijske reakcije dolazi olakšavanjem njenog toka. Kao katalizatori, oni se ne troše tokom reakcije i ne mijenjaju njen smjer. Glavne funkcije enzima su da bi se bez njih sve reakcije odvijale vrlo sporo u živim organizmima, a to bi značajno uticalo na održivost.

Na primjer, pri žvakanju hrane koja sadrži škrob (krompir, pirinač) u ustima se javlja slatkast okus, koji je povezan s radom amilaze, enzima koji razgrađuje škrob prisutan u pljuvački. Sam po sebi, skrob je bez ukusa, jer je polisaharid. Njegovi proizvodi cijepanja (monosaharidi) imaju sladak okus: glukoza, maltoza, dekstrini.

Svi su podijeljeni na jednostavne i složene. Prvi se sastoje samo od proteina, dok se drugi sastoje od proteinskih (apoenzim) i neproteinskih (koenzim) dijelova. Vitamini grupe B, E, K mogu biti koenzimi.

Klase enzima

Tradicionalno, ove supstance se dele u šest grupa. Ime im je prvobitno dato ovisno o supstratu na koji određeni enzim djeluje, dodavanjem završetka -ase njegovom korijenu. Dakle, oni enzimi koji hidroliziraju proteine ​​(proteine) počeli su se zvati proteinaze, masti (lipos) - lipaze, škrob (amilon) - amilaze. Tada su enzimi koji kataliziraju slične reakcije dobili nazive koji ukazuju na vrstu odgovarajuće reakcije - acilaze, dekarboksilaze, oksidaze, dehidrogenaze i dr. Većina ovih naziva se i danas koristi.

Kasnije je Međunarodna biohemijska unija uvela nomenklaturu prema kojoj naziv i klasifikacija enzima treba da odgovara vrsti i mehanizmu hemijske reakcije koja se katalizira. Ovaj korak je donio olakšanje u sistematizaciji podataka koji se odnose na različite aspekte metabolizma. Reakcije i enzimi koji ih katalizuju podijeljeni su u šest klasa. Svaka klasa se sastoji od nekoliko podklasa (4-13). Prvi dio naziva enzima odgovara nazivu supstrata, drugi - vrsti katalizirane reakcije sa završetkom -aza. Svaki enzim prema klasifikaciji (CF) ima svoj kodni broj. Prva cifra odgovara reakcijskoj klasi, sljedeća podklasi, a treća podklasi. Četvrta cifra označava broj enzima po redu u njegovoj podklasi. Na primjer, ako je EC 2.7.1.1, onda enzim pripada 2. klasi, 7. podklasi, 1. podklasi. Posljednji broj se odnosi na enzim heksokinazu.

Značenje

Ako govorimo o tome šta su enzimi, ne možemo zanemariti pitanje njihovog značaja u savremenom svetu. Široko se koriste u gotovo svim granama ljudske djelatnosti. Takva njihova rasprostranjenost je zbog činjenice da su u stanju da sačuvaju svoja jedinstvena svojstva izvan živih ćelija. U medicini se, na primjer, koriste enzimi grupe lipaza, proteaza i amilaza. Razgrađuju masti, proteine, skrob. U pravilu, ova vrsta je dio takvih lijekova kao što su Panzinorm, Festal. Ova sredstva se prvenstveno koriste za liječenje bolesti gastrointestinalnog trakta. Neki enzimi su u stanju da rastvore krvne ugruške u krvnim sudovima, pomažu u liječenju gnojnih rana. Enzimska terapija zauzima posebno mjesto u liječenju onkoloških bolesti.

Zbog svoje sposobnosti razgradnje škroba, enzim amilaza se široko koristi u prehrambenoj industriji. U istom području se koriste lipaze koje razgrađuju masti i proteaze koje razgrađuju proteine. Enzimi amilaze se koriste u pivarstvu, proizvodnji vina i pekarstvu. U pripremi gotovih žitarica i za omekšavanje mesa koriste se proteaze. U proizvodnji sira koriste se lipaze i sirilo. Kozmetička industrija također ne može bez njih. Oni su dio praškova za pranje rublja, krema. U praškove za pranje, na primjer, dodaje se amilaza, koja razgrađuje škrob. Proteinske nečistoće i proteine ​​razgrađuju proteaze, a lipaze čiste tkivo od ulja i masti.

Uloga enzima u tijelu

Dva procesa su odgovorna u ljudskom tijelu za metabolizam: anabolizam i katabolizam. Prvi osigurava apsorpciju energije i esencijalnih tvari, drugi - razgradnju otpadnih proizvoda. Stalna interakcija ovih procesa utiče na apsorpciju ugljikohidrata, proteina i masti i održavanje vitalnih funkcija organizma. Metaboličke procese regulišu tri sistema: nervni, endokrini i cirkulatorni. Oni mogu normalno funkcionirati uz pomoć lanca enzima, koji zauzvrat osiguravaju da se osoba prilagodi promjenama u uvjetima vanjskog i unutrašnjeg okruženja. Enzimi sadrže i proteinske i neproteinske proizvode.

U procesu biohemijskih reakcija u organizmu, u toku kojih učestvuju enzimi, oni se sami ne troše. Svaki od njih ima svoju hemijsku strukturu i svoju jedinstvenu ulogu, tako da svaki pokreće samo određenu reakciju. Biohemijski katalizatori pomažu rektumu, plućima, bubrezima, jetri da uklone toksine i otpadne tvari iz tijela. Takođe doprinose izgradnji kože, kostiju, nervnih ćelija, mišićnog tkiva. Za oksidaciju glukoze koriste se specifični enzimi.

Svi enzimi u tijelu se dijele na metaboličke i probavne. Metabolički su uključeni u neutralizaciju toksina, proizvodnju proteina i energije, te ubrzavaju biohemijske procese u stanicama. Tako je, na primjer, superoksid dismutaza najjači antioksidans, koji se prirodno nalazi u većini zelenih biljaka, bijelom kupusu, prokulju i brokoliju, u pšeničnih klicama, zelenilu, ječmu.

Aktivnost enzima

Da bi ove tvari u potpunosti obavljale svoje funkcije, potrebni su određeni uvjeti. Na njihovu aktivnost prvenstveno utiče temperatura. Sa povećanjem, brzina hemijskih reakcija se povećava. Kao rezultat povećanja brzine molekula, veća je vjerovatnoća da će se međusobno sudariti, pa se povećava mogućnost reakcije. Optimalna temperatura pruža najveću aktivnost. Zbog denaturacije proteina, koja nastaje kada optimalna temperatura odstupi od norme, brzina kemijske reakcije se smanjuje. Kada se postigne temperatura smrzavanja, enzim se ne denaturira, već se inaktivira. Metoda brzog zamrzavanja, koja se široko koristi za dugotrajno skladištenje proizvoda, zaustavlja rast i razvoj mikroorganizama, nakon čega slijedi inaktivacija enzima koji se nalaze unutra. Kao rezultat toga, hrana se ne raspada.

Na aktivnost enzima utiče i kiselost sredine. Rade na neutralnom pH. Samo neki od enzima rade u alkalnim, jako alkalnim, kiselim ili jako kiselim sredinama. Na primjer, sirilo razgrađuje proteine ​​u visoko kiseloj sredini ljudskog želuca. Na enzim mogu utjecati inhibitori i aktivatori. Neki ioni, na primjer, metali, aktiviraju ih. Ostali joni imaju supresivni efekat na aktivnost enzima.

Hiperaktivnost

Prekomjerna aktivnost enzima ima svoje posljedice na funkcioniranje cijelog organizma. Prvo, izaziva povećanje brzine djelovanja enzima, što zauzvrat uzrokuje nedostatak reakcijskog supstrata i stvaranje viška produkta kemijske reakcije. Nedostatak supstrata i nakupljanje ovih proizvoda značajno pogoršava zdravstveno stanje, remeti vitalnu aktivnost organizma, uzrokuje razvoj bolesti i može rezultirati smrću osobe. Nakupljanje mokraćne kiseline, na primjer, dovodi do gihta i zatajenja bubrega. Zbog nedostatka supstrata neće biti viška proizvoda. Ovo radi samo ako se jedno i drugo mogu izostaviti.

Više je razloga za prekomjernu aktivnost enzima. Prva je mutacija gena; može biti urođena ili stečena pod utjecajem mutagena. Drugi faktor je višak vitamina ili elementa u tragovima u vodi ili hrani, koji je neophodan za rad enzima. Višak vitamina C, na primjer, kroz povećanu aktivnost enzima za sintezu kolagena, remeti mehanizme zacjeljivanja rana.

Hipoaktivnost

I povećana i smanjena aktivnost enzima negativno utiče na aktivnost organizma. U drugom slučaju moguć je potpuni prestanak aktivnosti. Ovo stanje dramatično smanjuje brzinu hemijske reakcije enzima. Kao rezultat toga, akumulacija supstrata je dopunjena nedostatkom proizvoda, što dovodi do ozbiljnih komplikacija. U pozadini poremećaja vitalne aktivnosti tijela, zdravstveno stanje se pogoršava, razvijaju se bolesti i može doći do smrtnog ishoda. Akumulacija amonijaka ili nedostatak ATP-a dovodi do smrti. Oligofrenija se razvija zbog akumulacije fenilalanina. Ovdje se također primjenjuje princip da u odsustvu enzimskog supstrata neće doći do nakupljanja supstrata reakcije. Loš djeluje na organizam stanje u kojem enzimi krvi ne obavljaju svoje funkcije.

Razmatra se nekoliko uzroka hipoaktivnosti. Mutacija gena, urođena ili stečena - ovo je prva. Stanje se može ispraviti uz pomoć genske terapije. Možete pokušati isključiti supstrate enzima koji nedostaje iz hrane. U nekim slučajevima ovo može pomoći. Drugi faktor je nedostatak vitamina ili elementa u tragovima u hrani neophodnih za rad enzima. Sljedeći uzroci su poremećena aktivacija vitamina, nedostatak aminokiselina, acidoza, pojava inhibitora u ćeliji, denaturacija proteina. Aktivnost enzima također se smanjuje sa smanjenjem tjelesne temperature. Neki faktori utiču na funkciju svih vrsta enzima, dok drugi utiču samo na rad određenih vrsta.

Digestivni enzimi

Čovjek uživa u procesu jedenja i ponekad zanemaruje činjenicu da je glavni zadatak probave pretvaranje hrane u tvari koje mogu postati izvor energije i građevni materijal za tijelo, apsorbirajući se u crijeva. Proteinski enzimi doprinose ovom procesu. Probavne tvari proizvode probavni organi koji su uključeni u proces cijepanja hrane. Djelovanje enzima je neophodno kako bi se iz hrane dobili potrebni ugljikohidrati, masti, aminokiseline koje su neophodne hranjive tvari i energija za normalno funkcioniranje organizma.

Kako bi se normalizirala poremećena probava, preporučuje se istovremeno korištenje potrebnih proteinskih tvari uz obroke. Kod prejedanja možete uzeti 1-2 tablete nakon ili tokom obroka. U ljekarnama se prodaje veliki broj različitih enzimskih preparata koji pomažu poboljšanju probave. Treba ih opskrbiti prilikom uzimanja jedne vrste nutrijenata. Za probleme sa žvakanjem ili gutanjem hrane potrebno je uzimati enzime uz obrok. Značajni razlozi za njihovu upotrebu mogu biti i bolesti kao što su stečena i urođena fermentopatija, sindrom iritabilnog crijeva, hepatitis, holangitis, holecistitis, pankreatitis, kolitis, kronični gastritis. Enzimske preparate treba uzimati zajedno sa lekovima koji utiču na probavni proces.

Enzimopatologija

U medicini postoji cijeli dio koji se bavi traženjem veze između bolesti i nedostatka sinteze određenog enzima. Ovo je oblast enzimologije - enzimopatologija. Takođe treba uzeti u obzir nedovoljnu sintezu enzima. Na primjer, nasljedna bolest fenilketonurija razvija se u pozadini gubitka sposobnosti stanica jetre da sintetiziraju ovu tvar, koja katalizira pretvorbu fenilalanina u tirozin. Simptomi ove bolesti su poremećaji mentalne aktivnosti. Zbog postepenog nakupljanja toksičnih tvari u tijelu pacijenta, uznemiravaju simptomi kao što su povraćanje, anksioznost, povećana razdražljivost, nezainteresovanost za bilo šta, jak umor.

Prilikom rođenja djeteta, patologija se ne manifestira. Primarni simptomi mogu se uočiti u dobi od dva do šest mjeseci. Drugu polovinu bebinog života karakterizira izraženo zaostajanje u mentalnom razvoju. Kod 60% pacijenata razvija se idiotizam, manje od 10% je ograničeno na blagi stupanj oligofrenije. Ćelijski enzimi se ne nose sa svojim funkcijama, ali to se može ispraviti. Pravovremena dijagnoza patoloških promjena može zaustaviti razvoj bolesti do puberteta. Liječenje se sastoji u ograničavanju unosa fenilalanina hranom.

Enzimski preparati

Odgovarajući na pitanje šta su enzimi, mogu se uočiti dvije definicije. Prvi su biohemijski katalizatori, a drugi preparati koji ih sadrže. Oni su u stanju da normalizuju stanje životne sredine u želucu i crevima, obezbede razgradnju finalnih proizvoda do mikročestica i poboljšaju proces apsorpcije. Također sprječavaju nastanak i razvoj gastroenteroloških bolesti. Najpoznatiji od enzima je lijek Mezim Forte. U svom sastavu ima lipazu, amilazu, proteazu, koje pomažu u smanjenju bolova kod kroničnog pankreatitisa. Kapsule se uzimaju kao zamjenski tretman za nedovoljnu proizvodnju potrebnih enzima od strane gušterače.

Ovi lijekovi se uglavnom uzimaju uz hranu. Broj kapsula ili tableta propisuje ljekar, na osnovu utvrđenih kršenja mehanizma apsorpcije. Bolje ih je čuvati u frižideru. Uz produženu upotrebu probavnih enzima, ovisnost ne nastaje, a to ne utječe na rad gušterače. Prilikom odabira lijeka treba obratiti pažnju na datum, omjer kvalitete i cijene. Enzimski preparati se preporučuju kod hroničnih oboljenja probavnog sistema, prejedanja, periodičnih stomačnih tegoba, trovanja hranom. Najčešće liječnici propisuju tablete Mezim, koji se dobro dokazao na domaćem tržištu i pouzdano drži svoju poziciju. Postoje i drugi analozi ovog lijeka, ne manje poznati i više nego pristupačni. Konkretno, mnogi preferiraju tablete Pacreatin ili Festal, koje imaju ista svojstva kao i skuplje kolege.

Pošaljite svoj dobar rad u bazu znanja je jednostavno. Koristite obrazac ispod

Studenti, postdiplomci, mladi naučnici koji koriste bazu znanja u svom studiranju i radu biće vam veoma zahvalni.

Hostirano na http://www.allbest.ru/

Uvod

biološki enzim protein

Koliko znamo, u našem tijelu postoji mnogo enzima koji doprinose realizaciji metaboličkih procesa (disanje, probava, kontrakcija mišića, fotosinteza), koji određuju sam proces života. Stoga su lijekovi dobili široku primjenu u liječenju bolesti praćenih gnojno-nekrotičnim procesima, trombozama i tromboembolijama, te probavnim poremećajima. Enzimski preparati počeli su da nalaze primenu i u liječenju onkoloških bolesti.

Enzimi igraju prilično važnu ulogu u mnogim tehnološkim procesima. Visokokvalitetni enzimi vam omogućavaju da poboljšate tehnologiju, smanjite troškove, pa čak i dobijete nove proizvode.

Trenutno se enzimi koriste u više od 25 industrija: prehrambena industrija, farmaceutska, celulozna i papirna, laka industrija, kao i u poljoprivredi.

Svrha mog sažetka je: detaljno proučavanje pojmova enzima i enzimske katalize (biokatalize).

1) Šta su enzimi, kakvu ulogu imaju?

2) Struktura i mehanizam djelovanja enzima.

3) Razmotrite funkcije enzima.

4) Princip delovanja enzima.

5) Klasifikacija enzima.

6) Obim enzima.

7) Metode izolacije enzima.

8) Faktori koji utiču na enzimske reakcije?

1. Šta su enzimi i kakvu ulogu imaju?

Enzimi su organske tvari proteinske prirode koje se sintetiziraju u stanicama i višestruko ubrzavaju reakcije koje se u njima odvijaju bez kemijskih transformacija. Supstance koje imaju sličan efekat postoje u neživoj prirodi i nazivaju se katalizatori. Enzimi se ponekad nazivaju enzimima (od grčkog en - unutra, zyme - kvasac). Sve žive ćelije sadrže veoma veliki skup enzima, o čijoj katalitičkoj aktivnosti zavisi funkcionisanje ćelija. Gotovo svaka od mnogih različitih reakcija koje se javljaju u ćeliji zahtijeva učešće određenog enzima. Proučavanje hemijskih svojstava enzima i reakcija koje oni katalizuju je posebna, veoma važna oblast biohemije - enzimologija.

Mnogi enzimi su u ćeliji u slobodnom stanju, jednostavno otopljeni u citoplazmi; drugi su povezani sa složenim visoko organizovanim strukturama. Postoje i enzimi koji su normalno izvan ćelije; tako, enzime koji katalizuju razgradnju škroba i proteina pankreas luči u crijeva. Luče enzime i mnoge mikroorganizme.

Prvi podaci o enzimima dobijeni su proučavanjem procesa fermentacije i varenja. L. Pasteur je dao veliki doprinos proučavanju fermentacije, ali je vjerovao da samo žive ćelije mogu izvršiti odgovarajuće reakcije. Početkom 20. vijeka E. Buchner je pokazao da se fermentacija saharoze sa stvaranjem ugljičnog dioksida i etil alkohola može katalizirati ekstraktom kvasca bez ćelija. Ovo važno otkriće potaknulo je izolaciju i proučavanje ćelijskih enzima. Godine 1926, J. Sumner sa Univerziteta Cornell (SAD) izolovao je ureazu; bio je to prvi enzim dobijen u praktično čistom obliku. Od tada je otkriveno i izolovano više od 700 enzima, ali mnogo više ih postoji u živim organizmima. Identifikacija, izolacija i proučavanje svojstava pojedinačnih enzima zauzimaju centralno mjesto u modernoj enzimologiji.

Enzimi uključeni u osnovne procese pretvorbe energije, kao što su razgradnja šećera, stvaranje i hidroliza visokoenergetskog spoja adenozin trifosfata (ATP), prisutni su u svim vrstama stanica – životinjskim, biljnim, bakterijskim. Međutim, postoje enzimi koji se proizvode samo u tkivima određenih organizama. Dakle, enzimi uključeni u sintezu celuloze nalaze se u biljnim stanicama, ali ne i u životinjskim stanicama. Stoga je važno razlikovati "univerzalne" enzime i enzime specifične za određene tipove stanica. Općenito govoreći, što je stanica specijalizovanija, veća je vjerovatnoća da će sintetizirati skup enzima potrebnih za obavljanje određene ćelijske funkcije.

Do danas je poznato preko 3000 enzima. Svi oni imaju niz specifičnih svojstava koja ih razlikuju od anorganskih katalizatora. Samo u ljudskom tijelu svake sekunde se dešavaju hiljade enzimskih reakcija. Enzimi igraju važnu ulogu u svim životnim procesima, usmjeravaju i regulišu metabolizam tijela.

Također treba napomenuti da sve divlje životinje postoje isključivo zahvaljujući biokatalizi. Nije ni čudo što je veliki ruski fiziolog, nobelovac I.P. Pavlov je enzime nazvao nosiocima života.

2. Struktura i mehanizam djelovanja enzima

Kao i svi proteini, enzimi se sintetiziraju kao linearni lanac aminokiselina koji se savija na specifičan način. Svaka sekvenca aminokiselina se savija na specifičan način, a rezultirajući molekul (proteinska globula) ima jedinstvena svojstva. Nekoliko proteinskih lanaca može se kombinovati u proteinski kompleks. Tercijarna struktura proteina se uništava kada se zagrije ili izloži određenim kemikalijama.

Da bi katalizirao reakciju, enzim se mora vezati za jedan ili više supstrata. Proteinski lanac enzima je presavijen na takav način da se na površini globule formira praznina ili udubljenje, gdje se supstrati vezuju. Ovo područje se naziva mjesto vezivanja supstrata.

Rice. 1. Struktura enzima

3. Enzimske funkcije

Enzimi su prisutni u svim živim ćelijama i doprinose transformaciji određenih supstanci (podloge) drugima (proizvodi).

Enzimi djeluju kao katalizatori u gotovo svim biohemijskim reakcijama koje se dešavaju u živim organizmima – katalizuju više od 4000 različitih biohemijskih reakcija.

Enzimi igraju važnu ulogu u svim životnim procesima, usmjeravaju i regulišu metabolizam tijela.

Kao i svi katalizatori, enzimi ubrzavaju i prednju i obrnutu reakciju snižavanjem energije aktivacije procesa. U ovom slučaju, kemijska ravnoteža se ne pomjera ni u naprijed ni u suprotnom smjeru.

Posebnost enzima u poređenju sa neproteinskim katalizatorima je njihova visoka specifičnost - konstanta vezivanja nekih supstrata za protein može dostići 10? 10 mol/l ili manje. Svaki molekul enzima je sposoban da izvrši od nekoliko hiljada do nekoliko miliona "operacija" u sekundi.

Na primjer, jedan molekul enzima renina koji se nalazi u mukoznoj membrani želuca teleta za 10 minuta na temperaturi od 37°C zgruša oko 106 molekula kazeinogena mlijeka.

Istovremeno, efikasnost enzima je mnogo veća od efikasnosti neproteinskih katalizatora - enzimi ubrzavaju reakciju milionima i milijardama puta, neproteinski katalizatori - stotinama i hiljadama puta.

4. Kako enzimi rade

Supstanca koja prolazi kroz transformaciju u prisustvu enzima naziva se supstrat. Supstrat se pridružuje enzimu, što ubrzava razbijanje nekih hemijskih veza u njegovoj molekuli i stvaranje drugih; rezultirajući proizvod se odvaja od enzima.

Enzimi nisu podložni trošenju tokom reakcije. Oni se oslobađaju po završetku reakcije i odmah su spremni za početak sljedeće reakcije. Teoretski, ovo se može nastaviti u nedogled, barem dok se ne potroši sav supstrat. U praksi, zbog njihove osjetljivosti i organskog sastava, životni vijek enzima je ograničen.

Prema figurativnom izrazu koji se koristi u biohemijskoj literaturi, enzim se približava supstratu poput „ključa od brave“. Ovo pravilo je formulisao E. Fischer 1894. na osnovu činjenice da je specifičnost djelovanja enzima unaprijed određena strogom korespondencijom između geometrijske strukture supstrata i aktivnog centra enzima. Enzim se vezuje za supstrat i formira kratkotrajni kompleks enzim-supstrat (formiranje srednjeg kompleksa). Međutim, iako ovaj model objašnjava visoku specifičnost enzima, on ne objašnjava fenomen stabilizacije prelaznog stanja koji se uočava u praksi. Tokom 1950-ih, ovaj statični pogled je zamijenjen hipotezom D. Koshlanda o induciranoj usklađenosti supstrata i enzima. Njegova se suština svodi na to da se prostorna korespondencija između strukture supstrata i aktivnog centra enzima stvara u trenutku njihove međusobne interakcije, što se može izraziti formulom "rukavica-ruka". Enzimi općenito nisu kruti, već fleksibilni molekuli. Aktivno mjesto enzima može promijeniti konformaciju nakon vezivanja supstrata. Bočne grupe aminokiselina aktivnog mjesta zauzimaju položaj koji omogućava enzimu da izvrši svoju katalitičku funkciju. U nekim slučajevima, molekul supstrata također mijenja konformaciju nakon vezivanja za aktivno mjesto. Za razliku od modela zaključavanja ključa, model induciranog uklapanja objašnjava ne samo specifičnost enzima, već i stabilizaciju prijelaznog stanja.

Ali u procesu sve većeg razvoja nauke, Koshlandova hipoteza se postepeno zamjenjuje hipotezom topohemijske korespondencije. Zadržavajući glavne odredbe hipoteze o međusobno izazvanom prilagođavanju supstrata i enzima, skreće se pažnja na činjenicu da je specifičnost djelovanja enzima prvenstveno zbog prepoznavanja onog dijela supstrata koji se ne mijenja tokom katalize. . Brojne tačkaste hidrofobne interakcije i vodonične veze nastaju između ovog dijela supstrata i supstratnog centra enzima.

5. Klasifikacija enzima

Sada je poznato oko 2 hiljade enzima, ali ova lista nije potpuna. Ovisno o vrsti katalizirane reakcije, svi enzimi se dijele u 6 klasa:

Š Enzimi koji katalizuju redoks reakcije oksidoreduktaze;

Š Prenosni enzimi različitih grupa (metil, amino i fosfo grupe i druge) - transferaze.

Š Enzimi koji vrše hidrolizu hemijskih veza - hidrolaze

Š Enzimi nehidrolitičkog cijepanja sa supstrata različitih grupa (NH3, CO2, H2O i drugi) - liaze.

Š Enzimi koji ubrzavaju sintezu veza u biološkim molekulima uz učešće donatora energije, kao što su ATP - ligaze.

III Enzimi koji katalizuju pretvaranje izomera jedan u drugi su izomeraze.

Oksidoreduktaza su enzimi koji katalizuju redoks procese u tijelu. Oni vrše prijenos vodika i elektrona i poznati su pod zajedničkim nazivima kao dehidrogenaze, oksidaze i peroksidaze. Ovi enzimi se razlikuju po tome što imaju specifične koenzime i prostetske grupe. Dijele se na funkcionalne grupe donora iz kojih primaju vodonik ili elektrone i akceptore na koje ih prenose (u CH-OH grupu, CH - NH grupu, C-NH grupu i druge).

Transferaze- to su enzimi koji prenose atomske grupe (u zavisnosti od toga koju grupu prenose, prema tome se nazivaju). Transferaze, zbog raznovrsnosti ostataka koje nose, učestvuju u srednjem metabolizmu.

Hidrolaze- to su enzimi koji kataliziraju hidrolitičko cijepanje različitih supstrata (uz sudjelovanje molekula vode). Ovisno o tome, među njima se razlikuju esteraze, koje cijepaju estersku vezu između karboksilnih kiselina (lipaze) tiol estera, fosfoestersku vezu i tako dalje; glikozidaze koje cijepaju glikozidne veze, peptidne hidrolaze koje djeluju na peptidne veze i druge.

Liase- u ovu grupu spadaju enzimi koji mogu odcijepiti različite grupe sa supstrata na nehidrolitički način sa stvaranjem dvostrukih veza ili, naprotiv, dodati grupe na dvostruku vezu. Cijepanje proizvodi H2O ili CO2 ili velike ostatke - na primjer acetil - CoA. Liaze igraju veoma važnu ulogu u metaboličkom procesu.

Izomeraze- enzimi koji kataliziraju transformaciju izomernih oblika jedan u drugi, odnosno provode intramolekularnu transformaciju različitih grupa. To ne uključuje samo enzime koji stimuliraju reakcije međusobnih prijelaza optičkih i geometrijskih izomera, već i one koji mogu potaknuti konverziju aldoza u ketoze.

Ligaze. Ranije se ovi enzimi nisu odvajali od lijaza, jer reakcija ovih potonjih često teče u dva smjera, ali je nedavno otkriveno da se sinteza i raspadanje u većini slučajeva odvijaju pod utjecajem različitih enzima, pa se na osnovu toga izdvaja posebna klasa ligaza (sintetaza) je izoliran. Enzimi dvostrukog djelovanja nazivaju se bifunkcionalni. Ligaze sudjeluju u reakciji spajanja dvaju molekula, odnosno sintetičkim procesima praćenim cijepanjem makroenergetskih veza ATP-a ili drugih makroerga.

“Prva podjela enzima na najveće grupe (6 klasa) nije zasnovana na nazivu supstrata, već na prirodi kemijske reakcije koju enzim katalizira. Nadalje, unutar klasa, enzimi su podijeljeni u podklase, vođeni strukturom supstrata. Podklase kombinuju enzime date klase koji deluju na slično konstruisane supstrate. Podjela se tu ne završava. Enzimi svake potklase podijeljeni su u podklase, u kojima je struktura kemijskih grupa koje međusobno razlikuju supstrate još strože specificirana. Potklasa je posljednji najniži nivo klasifikacije. Unutar podklasa, pojedinačni enzimi su već navedeni.

6. Opseg enzima

Posjedujući visok stepen selektivnosti, enzime koriste živi organizmi za izvođenje velikog broja hemijskih reakcija velikom brzinom; zadržavaju svoju aktivnost ne samo u mikroprostoru ćelije, već i izvan tijela. Enzimi se široko koriste u industrijama kao što su pekarska, pivarska, vinarstvo, proizvodnja čaja, kože i krzna, proizvodnja sira, kuhanje (za preradu mesa) itd. Poslednjih godina enzimi se koriste u finoj hemijskoj industriji za izvođenje reakcija organske hemije kao što su oksidacija, redukcija, deaminacija, dekarboksilacija, dehidratacija, kondenzacija, kao i za odvajanje i izomera L-serije aminokiselina (tokom hemijske sinteze , formiraju se racemske smjese L- i D-izomeri), koji se koriste u industriji, poljoprivredi i medicini. Ovladavanje suptilnim mehanizmima delovanja enzima nesumnjivo će pružiti neograničene mogućnosti za dobijanje korisnih supstanci u velikim količinama i velikom brzinom u laboratorijskim uslovima sa skoro 100% prinosom. Trenutno se razvija nova grana nauke - industrijska enzimologija, koja je osnova biotehnologije. Enzim koji je kovalentno vezan ("ušiven") za bilo koji organski ili neorganski polimerni nosač (matriks) naziva se imobilisanim. Tehnika imobilizacije enzima omogućava rješavanje niza ključnih pitanja enzimologije: osiguravanje visoke specifičnosti djelovanja enzima i povećanje njihove stabilnosti, lakoće rukovanja, mogućnosti ponovne upotrebe i njihove upotrebe u sintetičkim reakcijama u struji. Primjena ove tehnike u industriji naziva se inženjerska enzimologija. Brojni primjeri svjedoče o ogromnim mogućnostima inženjerske enzimologije u raznim oblastima industrije, medicine i poljoprivrede. Konkretno, imobilizirana β-galaktozidaza pričvršćena na magnetnu šipku za miješanje se koristi za smanjenje sadržaja laktoze u mlijeku, tj. proizvod koji se ne razgrađuje u organizmu bolesnog djeteta sa nasljednom intolerancijom na laktozu. Ovako tretirano mleko se takođe duže čuva zamrznuto i ne zgušnjava se. Razvijeni su projekti za dobivanje prehrambenih proizvoda od celuloze, pretvaranje iste uz pomoć imobiliziranih enzima - celulaza - u glukozu, koja se može pretvoriti u prehrambeni proizvod - škrob. Uz pomoć enzimske tehnologije, u principu, moguće je dobiti i prehrambene proizvode, posebno ugljikohidrate, iz tekućeg goriva (ulja), razgrađujući ga do gliceraldehida, a zatim iz njega sintetizirajući glukozu i škrob uz sudjelovanje enzima. Bez sumnje, modeliranje uz pomoć inženjerske enzimologije procesa fotosinteze ima veliku budućnost, tj. prirodni proces fiksacije CO2; Osim imobilizacije, ovaj proces, vitalan za čitavo čovječanstvo, zahtijevat će razvoj novih originalnih pristupa i korištenje niza specifičnih imobiliziranih koenzima. Kao primjer imobilizacije enzima i njihove upotrebe u industriji, predstavljamo dijagram kontinuiranog procesa za dobijanje aminokiseline alanina i regeneraciju koenzima (posebno NAD) u modelnom sistemu (slika 2). U ovom sistemu, početni supstrat (mlečna kiselina) se pumpa u reaktorsku komoru koja sadrži NAD+ i dve NAD zavisne dehidrogenaze imobilisane na dekstranu: laktat i alanin dehidrogenaze; sa suprotnog kraja reaktora, produkt reakcije - alanin - se uklanja određenom brzinom.

Rice. 2. Šema kontinuiranog procesa za dobijanje aminokiseline

Takvi reaktori našli su primjenu u farmaceutskoj industriji, na primjer, u sintezi antireumatoidnog lijeka prednizolona iz hidrokortizona. Osim toga, mogu poslužiti kao model za upotrebu u sintezi i proizvodnji esencijalnih faktora, jer se uz pomoć imobiliziranih enzima i koenzima mogu usmjeravati spregnute kemijske reakcije (uključujući biosintezu esencijalnih metabolita) čime se eliminira nedostatak tvari u nasljednim metaboličkim defektima. Tako, uz pomoć novog metodološkog pristupa, nauka čini svoje prve korake u oblasti „sintetičke biohemije“. Ništa manje važna područja istraživanja su imobilizacija ćelija i stvaranje industrijskih sojeva mikroorganizama koji proizvode vitamine i esencijalne aminokiseline metodama genetskog inženjeringa (genetičkog inženjeringa). Primjer medicinske primjene napretka biotehnologije je imobilizacija stanica štitnjače za određivanje tireostimulirajućeg hormona u biološkim tekućinama ili ekstraktima tkiva. Sljedeće na redu je stvaranje biotehnološke metode za dobijanje nekaloričnih slatkiša, tj. zaslađivači hrane koji mogu stvoriti sladak osjećaj bez puno kalorija. Jedna od ovih obećavajućih supstanci je aspartam, koji je metil ester dipeptida - aspartilfenilalanina (vidi ranije). Aspartam je skoro 300 puta slađi od šećera, bezopasan je i razgrađuje se u tijelu na prirodne slobodne aminokiseline: asparaginsku kiselinu (aspartat) i fenilalanin. Aspartam će nesumnjivo naći široku primenu kako u medicini tako i u prehrambenoj industriji (u SAD se, na primer, koristi za hranu za bebe i dodaje se umesto šećera u dijetnu Coca-Colu). Za proizvodnju aspartama metodama genetskog inženjeringa potrebno je dobiti ne samo slobodnu asparaginsku kiselinu i fenilalanin (prekursore), već i bakterijski enzim koji katalizira biosintezu ovog dipeptida. Značaj inženjerske enzimologije, kao i biotehnologije općenito, će se povećati u budućnosti. Prema procenama stručnjaka, proizvodnja svih biotehnoloških procesa u hemijskoj, farmaceutskoj, prehrambenoj industriji, medicini i poljoprivredi, dobijenih za godinu dana u svetu, do 2000. godine iznosiće desetine milijardi dolara. Kod nas će do 2000. godine , proizvodnju metoda genetskog inženjeringa L-treonina i vitamina B2. Već do 1998. godine očekuje se proizvodnja niza enzima, antibiotika, β1-, β-, r-interferona; Inzulin i preparati hormona rasta su u fazi kliničkih ispitivanja. U zemlji je pokrenuta proizvodnja reagensa za enzimske imunoesejske metode za određivanje mnogih hemijskih komponenti u biološkim tečnostima korišćenjem hibridomske tehnologije.

7. Metode ekstrakcije enzima

Proces izolacije proteina počinje prijenosom proteina tkiva u otopinu. Da bi se to postiglo, tkivo (materijal) iz kojeg se dobija enzim pažljivo se melje u homogenizatoru u prisustvu puferske otopine. Za bolje uništavanje ćelija materijalu se dodaje kvarcni pijesak ako se materijal samlje u malteru. Kao rezultat, dobija se kaša - homogenat. Ako nije izvršeno prethodno frakcionisanje ćelijskih organela, homogenat sadrži fragmente ćelija, jezgra, hloroplaste i druge ćelijske organele, rastvorljive pigmente i proteine.

Prilikom izolacije enzima iz tkiva živih organizama, uključujući biljke, potrebno je poštivati ​​uvjete koji ne uzrokuju denaturaciju proteina. Svi radovi se izvode na niskoj temperaturi (40 C) i pri pH vrijednostima puferske otopine koje su optimalne za ovaj enzim.

Nakon prelaska enzima iz tkiva u otopljeno stanje, homogenat se podvrgava centrifugiranju da se odvoji nerastvorljivi dio materijala, a zatim se slijedeći enzimi izoluju u zasebne frakcije ekstrakta-centrifugata.

Pošto su svi enzimi proteini, za dobijanje prečišćenih enzimskih preparata koriste se iste metode izolacije kao i kod rada sa proteinima.

Metode odabira:

precipitacija proteina organskim rastvaračima;

soljenje;

metoda elektroforeze;

metoda jono-izmjenjivačke hromatografije;

Metoda centrifugiranja

metoda gel filtracije;

metoda afinitetne hromatografije ili metoda afinitetne hromatografije;

selektivna denaturacija.

8. Faktori koji utiču na enzimske reakcije

Na aktivnost enzima, a time i na brzinu reakcija enzimske katalize, utiču različiti faktori:

Š Koncentracija i dostupnost supstrata. Pri konstantnoj količini enzima, brzina raste s povećanjem koncentracije supstrata. Ova reakcija podliježe zakonu masovnog djelovanja i razmatra se u svjetlu Michaelis-Mentonove teorije.

Ø Koncentracija enzima. Koncentracija enzima je uvijek relativno niska. Brzina bilo kojeg enzimskog procesa u velikoj mjeri ovisi o koncentraciji enzima. Za većinu primjena u hrani, brzina reakcija je proporcionalna koncentraciji enzima. Izuzetak je kada su reakcije prilagođene na vrlo niske razine supstrata.

W Temperatura reakcije. Do određene temperature (u prosjeku do 50°C), katalitička aktivnost se povećava, a za svakih 10°C stopa konverzije supstrata se povećava za oko 2 puta. Općenito, za enzime životinjskog porijekla ona se kreće između 40 i 50°C, a biljnog porijekla između 50 i 60°C. Najoptimalnija temperatura je 37 o C, pri kojoj se procesi u živom organizmu odvijaju brzo, štedeći veliku količinu energije. Međutim, postoje enzimi sa višim temperaturnim optimumom, na primjer, papain ima optimum na 80°C. Istovremeno, katalaza ima optimalnu temperaturu djelovanja između 0 i -10°C.

SH pH reakcija. Svaki enzim ima određeni raspon pH vrijednosti pri kojem enzim pokazuje maksimalnu aktivnost. Međutim, najbolji uvjeti za njihovo funkcioniranje su blizu neutralnih pH vrijednosti. U oštro kiseloj ili oštro alkalnoj sredini, samo neki enzimi rade dobro. Utjecaj pH podloge na djelovanje enzima zasniva se na činjenici da dolazi do promjene naboja različitih proteinskih grupa u aktivnom centru enzima, što uzrokuje značajnu promjenu konformacije polipeptidnog lanca. .

Š Trajanje procesa. Za reakciju enzimske katalize prvog reda, brzina reakcije se smanjuje tokom vremena kako se smanjuje dostupnost supstrata. Za takve reakcije enzimske katalize potrebno je dosta vremena da se završe.

III Prisustvo inhibitora ili aktivatora. Hemikalije koje mogu imati štetan učinak na reakciju fermentacije nazivaju se "inhibitori". Kao takve supstance mogu delovati metali (bakar, gvožđe, kalcijum) ili jedinjenja iz supstrata. Neke supstance su u stanju da aktiviraju ili stabilizuju enzime. Prisustvo određenih jona u reakcionom mediju može aktivirati formiranje aktivnog supstrata enzimskog kompleksa iu tom slučaju će se brzina enzimske reakcije povećati. Takve supstance se nazivaju aktivatori.

Zaključak

U ovom eseju ispitali smo jednu od biološki aktivnih supstanci, odnosno enzime. Enzimi su biološki katalizatori proteinske prirode koji ubrzavaju kemijske reakcije ui izvan živih organizama. Enzimi imaju jedinstvena svojstva koja ih razlikuju od konvencionalnih organskih katalizatora. Ovo je, prije svega, neobično visoka katalitička aktivnost. Još jedno važno svojstvo enzima je selektivnost njihovog djelovanja.

Važno svojstvo enzima, koje se mora uzeti u obzir u njihovoj praktičnoj upotrebi, je stabilnost, tj. njihovu sposobnost da održe katalitičku aktivnost.

Zbog visoke specifičnosti enzima, u tijelu ne vlada haos: svaki enzim obavlja svoje strogo dodijeljene funkcije, ne utječući na tok mnogih desetina i stotina drugih reakcija koje se dešavaju u njegovoj okolini. Uloga enzima u životu organizama je velika.

Budućnost enzima je veoma interesantna. Tehnologija za otkrivanje i proizvodnju novih enzima napreduje velikom brzinom. Ranije je upotreba i proizvodnja enzima evoluirala uglavnom kroz pokušaje i greške. Budući da su detalji koji utiču na hemiju i djelovanje enzima bili slabo poznati, u preparatima su korištene mješavine najsvestranijih enzima. Zahvaljujući novim istraživanjima, specifičniji enzimi se mogu koristiti u proizvodnji proizvoda na tržištu.

Danas, tehnologije u razvoju svakim danom otkrivaju sve više i više novih čuda stvaranja života, a "biomimetika" kao nauka za primjer bira odlične sisteme u organizmima živih bića, stvarajući izume po njihovoj slici i sličnosti za dobrobit i dobrobit ljudi. Naučnici će pokušati da pronađu hemijske analoge enzima i na osnovu njih kreiraju nove industrijske procese.

Književnost

1. "Biofizička hemija" / A.G. Pasynski [Tekst] -375 str.

2. Nechaev A.P., Kochetkova A.A., Zaitsev A.N. / Aditivi u hrani [Tekst] // M., 2001. - 232 str.

3. "Osnove biohemije" / G.A. Smirnova. [Tekst] -278 str.

4. "Enzimi-motori života" / V.I. Rosengart. [Tekst] -378 str.

5. "Enciklopedijski rečnik mladog biologa" / M.S. Gilyarov. [Tekst] -488 str.

Hostirano na Allbest.ru

Slični dokumenti

Karakteristike enzima, organskih katalizatora proteinske prirode, koji ubrzavaju reakcije neophodne za funkcionisanje živih organizama. Uslovi djelovanja, proizvodnje i upotrebe enzima. Bolesti povezane s poremećenom proizvodnjom enzima.

prezentacija, dodano 19.10.2013


Klasifikacija enzima, njihove funkcije. Konvencije imenovanja enzima, struktura i mehanizam njihovog djelovanja. Opis kinetike jednosupstratnih enzimskih reakcija. Modeli "ključ-brava", indukovana korespondencija. Modifikacije, kofaktori enzima.

prezentacija, dodano 17.10.2012


Hemijski sastav, priroda i struktura proteina. Mehanizam djelovanja enzima, vrste njihove aktivacije i inhibicije. Savremena klasifikacija i nomenklatura enzima i vitamina. Mehanizam biološke oksidacije, glavni lanac respiratornih enzima.

cheat sheet, dodano 20.06.2013


Proučavanje biološke uloge enzima u mehanizmima interakcije između adrenergičkog i peptidergijskog sistema. Određivanje aktivnosti enzima fluorometrijskom metodom. Proučavanje hipofize, hipotalamusa, moždanih hemisfera i kvadrigemine mužjaka pacova.

članak, dodan 01.09.2013


Definicija enzima kao specifičnih proteina prisutnih u svim živim ćelijama bioloških katalizatora. Prostornost strukturne molekule enzima, proces biosinteze oksidoreduktaze, transferaze, hidrolaze, liaze, izomeraze i ligaze.

test, dodano 27.01.2011


Koncept enzima kao globularnih proteina koji se sastoje od jednog ili više polipeptidnih lanaca. Strukturne karakteristike jednostavnih i složenih enzima. Supstratni, alosterični i katalitički centri u strukturi jednostavnih i složenih enzima.

prezentacija, dodano 07.02.2017


Enzimi (enzimi) su katalitički proteini. Karakteristike, funkcija i principi strukture enzima. Uslovi za maksimalnu aktivnost, kofaktori i koenzimi. Raspodjela enzima u tijelu. Dijagnostička vrijednost markera, sekretornih i izoenzima.

prezentacija, dodano 28.11.2015


Biološki značaj, klasifikacija, proučavanje i regulacija katalitičke aktivnosti bioloških membranskih enzima, njihove razlike od rastvorljivih enzima. Metode rekonstrukcije proteina. Funkcije lipida i metode za proučavanje njihovog djelovanja na membranske enzime.

seminarski rad, dodan 13.04.2009


Karakterizacija biosinteze kao procesa stvaranja organskih supstanci u ćelijama uz pomoć enzima i unutarćelijskih struktura. Članovi biosinteze proteina. Sinteza RNK koristeći DNK kao šablon. Uloga i značaj ribozoma.

prezentacija, dodano 21.12.2013


Enzimi, ili enzimi - proteinski molekuli ili njihovi kompleksi koji ubrzavaju hemijske reakcije u živim sistemima; koenzimi i supstrati: istorijat proučavanja, klasifikacija, nomenklatura, funkcije. Struktura i mehanizam djelovanja enzima, njihov biomedicinski značaj.

Ljudsko tijelo se sastoji od ogromnog broja živih ćelija. Ćelija se smatra jedinicom živog organizma, sastoji se od strukturnih tijela između kojih se odvijaju biokemijske reakcije. Važna komponenta koja kontroliše odvijanje hemijskih procesa su enzimi.

Uloga enzima u tijelu

Enzim je protein koji ubrzava tok hemijskih reakcija, uglavnom služi kao aktivator razgradnje i stvaranja novih supstanci u organizmu.

Enzimi služe kao katalizatori za biohemijske reakcije. Oni uvelike ubrzavaju proces života. Oni kontroliraju procese cijepanja, sinteze, metabolizma, disanja, cirkulacije krvi, bez njih ne prolaze reakcije na mišićnu kontrakciju i nervne impulse. Svaki strukturni element sadrži svoj jedinstveni skup enzima, a kada se sadržaj jednog enzima isključi ili smanji, dolazi do značajnih promjena u tijelu koje dovode do pojave patologija.

Klasifikacija enzima

U zavisnosti od strukture, razlikuju se dve grupe enzima.

• Jednostavni enzimi su proteinske prirode. Proizvodi ih tijelo.
• Složeni enzimi koji se sastoje od proteinske komponente i neproteinske baze. Neproteinske komponente se ne sintetiziraju u ljudskom tijelu i dolaze do nas zajedno s hranjivim tvarima, nazivaju se koenzimi. Neproteinske supstance koje su deo enzima uključuju vitamine B, vitamin C i neke elemente u tragovima.

Enzimi se klasificiraju prema funkcijama koje obavljaju i vrsti reakcija koje katalizuju.

Prema svojoj funkciji, enzimi se dijele na:

1. Digestivi, odgovorni za razgradnju nutrijenata, nalaze se uglavnom u pljuvački, sluzokoži, pankreasu i želucu. Poznati enzimi su:
   • amilaze, razgrađuje složene šećere (škrob) na jednostavne, saharozu i maltozu, koje potom mogu učestvovati u vitalnim procesima u tijelu;
   • lipaza je uključena u hidrolizu masnih kiselina, razgrađuje masti na komponente koje tijelo apsorbira;
   • proteaze regulišu razgradnju proteina u aminokiseline.
2. Metabolički enzimi kontrolišu metaboličke procese na ćelijskom nivou, učestvuju u redoks reakcijama, sintezi proteina. To uključuje: adenilat ciklazu (reguliše energetski metabolizam), protein kinaze i protein defosfatazu (uključene u proces fosforilacije i defosforilacije).
3. Zaštitni su uključeni u reakcije suprotstavljanja organizma štetnim bakterijama i virusima. Važan enzim je lizozim, on razgrađuje ljuske štetnih bakterija i aktivira niz imunoloških reakcija koje štite organizam od upalnih reakcija.

Enzimi se dijele u 6 klasa prema vrsti reakcija:

1. Oksidoreduktaze. Brojna grupa enzima koji su uključeni u redoks reakcije.
2. Transferaze. Ovi enzimi su odgovorni za prijenos atomskih grupa, te su uključeni u razgradnju i sintezu proteina.
3. Hidrolaze cijepaju veze i pospješuju ugradnju molekula vode u sastav tjelesnih supstanci.
4. Izomeraze kataliziraju reakcije u kojima jedna supstanca ulazi u reakciju i nastaje jedna supstanca, koja naknadno sudjeluje u životnom procesu. Dakle, izomeraze služe kao pretvarači različitih supstanci.
5. Liaze su uključene u reakcije u kojima nastaju metaboličke supstance i voda.
6. Ligaze omogućavaju stvaranje složenih supstanci od jednostavnijih. Učestvuje u sintezi aminokiselina, ugljenih hidrata, proteina.

Zašto dolazi do nedostatka enzima i zašto je to opasno?

Sa nedostatkom enzima, počinju kvarovi u općem sistemu tijela, što dovodi do ozbiljnih bolesti. Za održavanje optimalne ravnoteže enzima u organizmu potrebno je uravnotežiti svoju ishranu, jer se ove supstance sintetiziraju iz elemenata koje jedemo. Stoga je vrlo važno osigurati unos mikroelemenata, vitamina, korisnih ugljikohidrata, proteina. Uglavnom se nalaze u svježem voću, povrću, nemasnom mesu, organskom mesu i ribi, bilo da je kuhana na pari ili pečena.

Loša ishrana, konzumacija alkohola, brze hrane, energetskih i sintetičkih pića, kao i hrana koja sadrži veliku količinu boja i pojačivača ukusa, negativno utiču na rad pankreasa. Ona je ta koja sintetizira enzime odgovorne za razgradnju i transformaciju nutrijenata. Dovode do poremećaja enzimske aktivnosti pankreasa

ENZIMI, organske supstance proteinske prirode, koje se sintetiziraju u ćelijama i višestruko ubrzavaju reakcije koje se u njima odvijaju, a da ne prolaze kroz hemijske transformacije. Supstance koje imaju sličan efekat postoje u neživoj prirodi i nazivaju se katalizatori.

Enzimi (od latinskog fermentum - fermentacija, kvasac) se ponekad nazivaju enzimi (od grčkog en - unutra, zyme - kvasac). Sve žive ćelije sadrže veoma veliki skup enzima, o čijoj katalitičkoj aktivnosti zavisi funkcionisanje ćelija. Gotovo svaka od mnogih različitih reakcija koje se javljaju u ćeliji zahtijeva učešće određenog enzima. Proučavanje hemijskih svojstava enzima i reakcija koje oni katalizuju je posebna, veoma važna oblast biohemije - enzimologija.

Mnogi enzimi su u ćeliji u slobodnom stanju, jednostavno otopljeni u citoplazmi; drugi su povezani sa složenim visoko organizovanim strukturama. Postoje i enzimi koji su normalno izvan ćelije; tako, enzime koji katalizuju razgradnju škroba i proteina pankreas luči u crijeva. Luče enzime i mnoge mikroorganizme.

Djelovanje enzima

Enzimi uključeni u osnovne procese pretvorbe energije, kao što su razgradnja šećera, stvaranje i hidroliza visokoenergetskog spoja adenozin trifosfata (ATP), prisutni su u svim vrstama stanica – životinjskim, biljnim, bakterijskim. Međutim, postoje enzimi koji se proizvode samo u tkivima određenih organizama.

Dakle, enzimi uključeni u sintezu celuloze nalaze se u biljnim stanicama, ali ne i u životinjskim stanicama. Stoga je važno razlikovati "univerzalne" enzime i enzime specifične za određene tipove stanica. Općenito govoreći, što je stanica specijalizovanija, veća je vjerovatnoća da će sintetizirati skup enzima potrebnih za obavljanje određene ćelijske funkcije.

Karakteristika enzima je da imaju visoku specifičnost, odnosno mogu ubrzati samo jednu reakciju ili reakcije jednog tipa.

Godine 1890, E. G. Fisher je sugerirao da je ova specifičnost posljedica posebnog oblika molekula enzima, koji točno odgovara obliku molekule supstrata. Ova hipoteza se naziva "ključ i brava", gdje se ključ poredi sa supstratom, a brava - sa enzimom. Hipoteza je da supstrat pristaje enzimu kao što ključ odgovara bravi. Selektivnost djelovanja enzima povezana je sa strukturom njegovog aktivnog centra.

Aktivnost enzima

Prije svega, temperatura utiče na aktivnost enzima. Kako temperatura raste, brzina hemijske reakcije se povećava. Brzina molekula se povećava, imaju više šansi da se sudare jedni s drugima. Stoga se povećava vjerovatnoća da će doći do reakcije između njih. Temperatura koja obezbeđuje najveću aktivnost enzima je optimalna.

Izvan optimalne temperature, brzina reakcije se smanjuje zbog denaturacije proteina. Kada se temperatura smanji, smanjuje se i brzina hemijske reakcije. U trenutku kada temperatura dostigne tačku smrzavanja, enzim se inaktivira, ali ne denaturira.

Klasifikacija enzima

Godine 1961. predložena je sistematska klasifikacija enzima u 6 grupa. No, ispostavilo se da su imena enzima vrlo dugačka i teška za izgovor, pa je sada uobičajeno da se enzimi imenuju radnim imenima. Radni naziv sastoji se od naziva supstrata na koji enzim djeluje, nakon čega slijedi završetak "aza". Na primjer, ako je supstanca laktoza, odnosno mliječni šećer, onda je laktaza enzim koji je pretvara. Ako je saharoza (obični šećer), onda je enzim koji je razgrađuje saharoza. Prema tome, enzimi koji razgrađuju proteine ​​nazivaju se proteinaze.

Enzimi su "radni konji" našeg tijela. Ako pogledate u akademski priručnik, možete saznati da riječ enzimi na latinskom znači kvasac. I upravo zahvaljujući takvom kvascu u našem tijelu se svake sekunde odvija ogroman broj kemijskih procesa.

Svaki od ovih hemijskih procesa ima svoju specijalizaciju. Tokom jedne se probavljaju proteini, tokom druge - masti, a treća je zadužena za apsorpciju ugljenih hidrata. Osim toga, enzimi su u stanju da pretvaraju jednu supstancu u drugu, trenutno važniju za tijelo.

Namirnice bogate enzimima:

Opće karakteristike enzima

Enzimi su otkriveni 1814. pretvaranjem škroba u šećer. Ova transformacija se dogodila kao rezultat djelovanja enzima amilaze izolovanog iz sadnica ječma.

Godine 1836. otkriven je enzim, kasnije nazvan pepsin. Sama se proizvodi u našem želucu, a uz pomoć hlorovodonične kiseline aktivno razgrađuje proteine. Pepsin se također aktivno koristi u proizvodnji sira. A u transformaciji kvasca, alkoholna fermentacija je uzrokovana enzimom koji se zove zimaza.

Po svojoj hemijskoj strukturi enzimi pripadaju klasi proteina. To su biokatalizatori koji provode transformaciju tvari u tijelu. Enzimi se prema namjeni dijele u 6 grupa: liaze, hidrolaze, oksidoreduktaze, transferaze, izomeraze i ligaze.

1926. godine, enzimi su prvi put izolovani iz živih ćelija i dobijeni u kristalnom obliku. Tako je postalo moguće koristiti ih kao dio medicinskih preparata za poboljšanje sposobnosti organizma da probavi hranu.

Danas znanost poznaje veliki broj različitih enzima, od kojih neke proizvodi farmaceutska industrija kao lijekovi i dijetetski suplementi.

Pankreatin, ekstrahovan iz pankreasa goveda, bromelain (enzim ananasa), papain, dobijen iz egzotičnog voća papaje, danas je veoma tražen. A masna hrana biljnog porijekla, kao što je avokado, te pankreas životinja i ljudi sadrže enzim lipazu, koji je uključen u razgradnju masti.

dnevne potrebe za enzimima

Teško je izračunati ukupan broj enzima koji su organizmu potrebni za puno funkcionisanje tokom dana, zbog velikog broja enzima koji postoje u našem organizmu u različitim količinama.

Ako želudačni sok sadrži malo proteolitičkih enzima, potrebno je povećati količinu proizvoda koji sadrže potrebne enzime. Pankreatin se, na primjer, propisuje u količinama u rasponu od 576 mg dnevno, a završava se, ako je potrebno, 4 puta povećanjem doze ovog lijeka.

Povećava se potreba za enzimima:

• sa usporenim radom gastrointestinalnog trakta;
• s nekim bolestima probavnog sistema;
• prekomjerna težina;
• slab imunitet;
• intoksikacija tijela;
• u starosti, kada su sopstveni enzimi slabije razvijeni.

Potreba za enzimima je smanjena:

• u slučaju povećane količine proteolitičkih enzima želučanog soka;
• individualna netolerancija na proizvode i preparate koji sadrže enzime.

Korisna svojstva enzima i njihov učinak na organizam

Enzimi su uključeni u proces probave, pomažući tijelu da preradi hranu. Oni normalizuju metabolizam, doprinoseći gubitku težine. Ojačajte imuni sistem, uklonite toksine iz organizma.

Doprinose obnavljanju tjelesnih stanica i ubrzavaju proces samopročišćavanja organizma. Pretvorite hranljive materije u energiju. Ubrzati zacjeljivanje rana.

Osim toga, hrana bogata enzimima povećava broj antitijela koja se uspješno bore protiv infekcija, čime se jača naš imunitet. Prisustvo probavnih enzima u hrani pospješuje njenu preradu i pravilnu apsorpciju hranjivih tvari.

Interakcija sa bitnim elementima

Glavne komponente našeg tijela - proteini, masti, ugljikohidrati - usko su u interakciji s enzimima. Vitamini također doprinose aktivnijem radu određenih enzima.

Za djelovanje enzima, kiselo-baznu ravnotežu organizma, neophodno je prisustvo koenzima (derivati ​​vitamina) i kofaktora. Kao i odsustvo inhibitora – određenih supstanci, metaboličkih proizvoda koji inhibiraju aktivnost enzima tokom hemijskih reakcija.

Znakovi nedostatka enzima u organizmu:

• poremećaji u radu gastrointestinalnog trakta;
• opšta slabost;
• malaksalost;
• bol u zglobovima;
• Ahilov gastritis;
• povećan nezdrav apetit.

Znakovi viška enzima u tijelu:

• glavobolja;
• razdražljivost;

Faktori koji utiču na sadržaj enzima u organizmu

Redovna konzumacija hrane koja sadrži enzime pomaže da se nadoknadi nedostatak esencijalnih enzima u tijelu. Ali za njihovu punu asimilaciju i vitalnost potrebno je osigurati određenu kiselo-baznu ravnotežu, svojstvenu samo zdravom tijelu.