Od čega se sastoji protein? Primjeri jednostavnih i složenih proteina. Struktura proteinske molekule

U proteinskoj molekuli, aminokiselinski ostaci su povezani takozvanom peptidnom vezom. Kompletan niz aminokiselinskih ostataka u takvom lancu naziva se primarna struktura proteina. Broj ostataka u različitim proteinima može varirati od nekoliko do nekoliko hiljada. Mali molekuli sa mol. težine manje od 10 hiljada daltona nazivaju se peptidi, a veliki proteini. Protein obično sadrži i kisele i alkalne aminokiseline, tako da proteinski molekul ima i pozitivne i negativne naboje. pH vrijednost pri kojoj je broj negativnih naboja jednak broju pozitivnih naziva se izoelektrična točka proteina.

Tipično, proteinski lanac se savija u složenije strukture. Kiseonik C=O grupe može formirati vodikovu vezu sa vodonikom N-H grupe koja se nalazi u drugoj aminokiselini. Ove vodonične veze formiraju sekundarnu strukturu proteina. Jedna od varijanti sekundarne strukture je b-heliks. U njemu je svaki kiseonik iz C=O grupe vezan za vodonik 4. NH grupe duž heliksa. Postoji 3,6 aminokiselinskih ostataka po okretu spirale, korak heliksa je 0,54 nm.

Mnogi proteini imaju tzv. c-strukture, ili c-sloja, u njoj su polipeptidni lanci gotovo potpuno razmotani, njihovi pojedinačni dijelovi sa svojim -CO- i -NH- grupama formiraju vodonične veze sa drugim dijelovima istog lanca ili susjednog polipeptidnog lanca.

B-helikalna struktura ima protein keratin, koji čini kosu i vunu. Kada se zagriju, mokra kosa i vuna se lako rastežu, a zatim se spontano vraćaju u prvobitno stanje: kada se rastegnu, vodonične veze b-heliksa se prekidaju, a zatim se postepeno obnavljaju.

β-struktura je karakteristična za fibroin, glavni protein svile koji luče gusjenice svilene bube. Za razliku od vune, svila je gotovo nerastegljiva - β-strukturu formiraju izduženi polipeptidni lanci, te je gotovo nemoguće dalje rastegnuti bez prekida kovalentnih veza.

Savijanje proteina obično nije ograničeno na sekundarnu strukturu. Ostaci hidrofobnih aminokiselina "teže" da se sakriju od vodenog okruženja unutar proteinskog molekula. Između bočnih grupa kiselih i alkalnih aminokiselina, naelektrisanih negativno i pozitivno, moguća je elektrostatička interakcija. Mnogi ostaci aminokiselina mogu formirati vodonične veze jedni s drugima. Konačno, aminokiselinski ostaci cisteina koji sadrže SH grupe su u stanju da formiraju kovalentne veze -S-S- između sebe.

Zahvaljujući svim ovim interakcijama - hidrofobnim, ionskim, vodikovim i disulfidnim - proteinski lanac formira složenu prostornu konfiguraciju koja se naziva tercijarna struktura.

U sastavu globule u mnogim proteinima mogu se razlikovati odvojeni kompaktni dijelovi veličine oko 10-20 hiljada daltona. Zovu se domene. Regioni polipeptidnog lanca između domena su veoma fleksibilni, tako da se čitava struktura može smatrati relativno krutim zrncima domena povezanih fleksibilnim međuregionima primarne strukture.

Mnogi proteini (oni se nazivaju oligomerni) ne sastoje se od jednog, već od nekoliko polipeptidnih lanaca. Njihova kombinacija formira kvartarnu strukturu proteina, dok se pojedinačni lanci nazivaju podjedinicama. Kvaternarnu strukturu drže iste veze kao i tercijarnu. Prostorna konfiguracija proteina (tj. njegova tercijarna i kvarterna struktura) naziva se konformacija.

Rice. 4.

Glavna metoda za utvrđivanje prostorne strukture proteina i drugih bioloških polimera je analiza rendgenske difrakcije. Nedavno je napravljen veliki napredak u kompjuterskom modeliranju proteinskih konformacija.

Vodikove, elektrostatičke i hidrofobne veze, koje stvaraju sekundarne, tercijarne i kvarterne strukture proteina, manje su jake od peptidne veze koja formira primarnu strukturu. Kada se zagriju, lako se uništavaju, a iako primarna struktura proteina ostaje netaknuta, on ne može obavljati svoje biološke funkcije i postaje neaktivan. Proces uništavanja prirodne konformacije proteina, praćen gubitkom aktivnosti, naziva se denaturacija. Denaturacija nije uzrokovana samo zagrijavanjem, već i kemikalijama koje razbijaju veze sekundarnih i tercijalnih struktura - na primjer, urea, koja u visokim koncentracijama uništava vodikove veze u proteinskoj globuli.

Disulfid-S-S-veze formiraju jake "veze" koje povezuju različite dijelove istog polipeptidnog lanca ili različite lance. Ove veze su prisutne, na primjer, u keratinima, a različiti keratini sadrže različite količine takvih poprečnih veza: kosa i vuna - malo, rogovi, kopita sisara i oklop kornjača - mnogo više.

Sekundarna, tercijarna i kvarterna struktura proteina određena je njegovom primarnom strukturom. U zavisnosti od redosleda aminokiselina u polipeptidnom lancu, formiraće se b-heliks ili b-strukturni delovi koji se potom spontano "uklapaju" u određenu tercijarnu strukturu, a kod nekih proteina će se i pojedinačni lanci kombinovati i formirati kvartar struktura.

Ako promijenite primarnu strukturu proteina, onda se njegova cjelokupna konformacija može dramatično promijeniti. Postoji teška nasljedna bolest - anemija srpastih stanica, kod koje hemoglobin postaje slabo rastvorljiv u vodi, a crvena krvna zrnca dobijaju srpasti oblik. Uzrok bolesti je zamjena samo jedne aminokiseline od 574 koje čine ljudski hemoglobin (glutaminska kiselina, koja se nalazi na 6. mjestu od N-kraja jednog od lanaca hemoglobina normalnih ljudi, zamijenjena je valinom u pacijenti).

Proces spontanog povezivanja proteinskih podjedinica u kompleksne komplekse kvartarne strukture naziva se samosastavljanje. Većina proteinskih kompleksa s kvaternarnom strukturom nastaje upravo samosastavljanjem.

Osamdesetih godina prošlog stoljeća otkriveno je da se svi proteini i proteinski kompleksi ne formiraju samosastavljanjem. Pokazalo se da se za formiranje takvih struktura kao što su nukleosomi (kompleksi histonskih proteina sa DNK), bakterijske resice - pili, kao i neki kompleksni enzimski kompleksi, koriste posebni pomoćni proteini koji se nazivaju šaperoni. Šaperoni nisu dio rezultirajuće strukture, već samo pomažu njenom oblikovanju.

Chaperoni služe ne samo za organiziranje složenih kompleksa, već u nekim slučajevima pomažu u pravilnom presavijanju jednog polipeptidnog lanca. Dakle, pri izlaganju visokoj temperaturi u ćelijama, količina tzv. proteini toplotnog šoka. Vežu se za djelomično denaturirane ćelijske proteine ​​i vraćaju njihovu prirodnu konformaciju.

Dugo se vjerovalo da protein može imati samo jednu stabilnu konformaciju pod datim uslovima, ali je nedavno ovaj postulat morao biti revidiran. Razlog za ovo promišljanje bilo je otkriće patogena tzv. spore neurološke infekcije. Ove infekcije se javljaju kod različitih vrsta sisara. To uključuje bolest ovaca "Scrapie", bolest čovjeka "Kuru" ("smiješna smrt") i nedavno senzacionalnu "bjesnilo krava". Imaju mnogo toga zajedničkog.

Karakteriziraju ih teške lezije centralnog nervnog sistema. Dakle, osobe sa kuruom doživljavaju emocionalnu nestabilnost u ranim stadijumima bolesti (većina se smeje često i bez razloga, ali neki su u stanju depresije ili nemotivisane agresivnosti) i blagu nekoordinaciju pokreta. U kasnijim fazama, pacijenti više ne mogu ne samo da se kreću, već čak ni da sjede bez oslonca, a ni da jedu.

Infekcija se obično javlja putem hrane (povremeno putem krvi). Bolest se kod životinja razvila nakon hranjenja koštanim brašnom, koji se pravio od kostiju bolesnih jedinki. Kuru je bolest papuanskih ljudoždera, koja se prenosi jedenjem mozgova umrlih rođaka (međusobno jedenje u ovom slučaju je više ogranak obožavanja nego kuhanje, ima važan ritualni značaj).

Sve ove bolesti imaju veoma dug period inkubacije i sporo se razvijaju. U mozgu oboljelog dolazi do taloženja nerastvorljivog proteinskog konglomerata. Nerastvorljivi proteinski filamenti nalaze se u vezikulama smještenim unutar neurona, kao iu ekstracelularnoj tvari. Dolazi do uništenja neurona u nekim dijelovima mozga, posebno u malom mozgu.

Dugo je vremena priroda uzročnika ovih bolesti ostala tajanstvena, a tek je početkom 80-ih ustanovljeno da su ti patogeni posebni proteini s molekularnom težinom od oko 30 hiljada daltona. Takvi objekti do sada nepoznati nauci nazivaju se prioni.

Utvrđeno je da je prionski protein kodiran u DNK organizma domaćina. Protein zdravog tijela sadrži istu sekvencu aminokiselina kao protein infektivne prionske čestice, ali ne uzrokuje nikakve patološke simptome. Funkcija prionskog proteina je još uvijek nepoznata. Miševi, kod kojih su genetski inženjeri veštački isključili gen za ovaj protein, razvijali su se sasvim normalno, iako su imali određene devijacije u funkcionisanju centralnog nervnog sistema (najgore učenje, poremećaji spavanja). U zdravom tijelu ovaj protein se nalazi na površini stanica u mnogim organima, a najviše u mozgu.

Pokazalo se da prionski protein u infektivnoj čestici ima drugačiju konformaciju nego u normalnim ćelijama. Sadrži beta-strukturne regije, vrlo je otporan na varenje probavnim enzimima i ima sposobnost formiranja netopivih agregata (očito je taloženje takvih agregata u mozgu uzrok razvoja neuropatologije).

Najzanimljivije je da "normalna" konformacija ovog proteina postaje "bolest" ako ćelija dođe u kontakt sa proteinom "koji izaziva bolest". Ispostavilo se da protein "koji izaziva bolest" sam "vaja" prostornu strukturu "normalne". Usmjerava svoje pakovanje poput matrice, uzrokujući pojavu sve većeg broja molekula u konformaciji koja izaziva bolest i, na kraju, smrt organizma.

Kako se to tačno dešava, još uvek nije poznato. Ako pomiješate normalne i infektivne oblike prionskog proteina u epruveti, tada se neće formirati novi infektivni molekuli. Očigledno, u živoj ćeliji postoje neki pomoćni molekuli (vjerovatno chaperoni) koji omogućavaju prionskom proteinu da obavi svoj prljavi posao.

Taloženje nerastvorljivih proteinskih konglomerata može uzrokovati i druge neizlječive nervne bolesti. Alchajmerova bolest nije zarazna – javlja se u starijoj i senilnoj dobi kod osoba s nasljednom predispozicijom. Pacijenti doživljavaju oštećenje pamćenja, slabljenje intelekta, demenciju i, na kraju, potpuni gubitak mentalnih funkcija. Razlog za razvoj bolesti je taloženje u mozgu tzv. amiloidni plakovi. Sastoje se od netopivog proteina zvanog β-amiloid. To je fragment amiloidnog prekursora proteina, normalnog proteina koji je prisutan kod svih zdravih ljudi. Kod pacijenata se cijepa kako bi se formirao netopivi amiloidni peptid.

Mutacije u različitim genima uzrokuju razvoj Alchajmerove bolesti. Prirodno, uzrokovan je mutacijama u genu proteina prekursora amiloida – izmijenjeni prekursor nakon cijepanja formira nerastvorljivi β-amiloid, koji formira plakove i uništava moždane stanice. Ali bolest se javlja i kada dođe do mutacije u genima proteina koji regulišu aktivnost proteaza koje režu protein - prekursor amiloida. Nije sasvim jasno kako se bolest razvija u ovom slučaju: moguće je da se normalni protein prekursora preseče na nekom pogrešnom mestu, što dovodi do taloženja nastalog peptida.

Vrlo rano se Alchajmerova bolest razvija kod pacijenata sa Daunovim sindromom – oni nemaju dve kopije 21. hromozoma, kao kod svih ljudi, već tri. Bolesnici sa Downovim sindromom imaju karakterističan izgled i demenciju. Činjenica je da se gen za amiloidni prekursorski protein nalazi na 21. hromozomu, povećanje količine gena dovodi do povećanja količine proteina, a višak proteina prekursora dovodi do nakupljanja nerastvorljivog β -amiloida.

Proteini se često kombinuju sa drugim molekulima. Dakle, hemoglobin, koji prenosi kiseonik u krvožilnom sistemu, sastoji se od proteinskog dela - globina i neproteinskog dela - hema. Fe2+ ​​jon je dio hema. Globin se sastoji od četiri polipeptidna lanca. Zbog prisustva hema sa gvožđem, hemoglobin katalizuje oksidaciju različitih organskih supstanci, kao što je benzidin, sa vodikovim peroksidom. Ranije je ova reakcija, nazvana "benzidin test", korištena u forenzičkom pregledu za otkrivanje tragova krvi.

Neki proteini su hemijski povezani sa ugljikohidratima i nazivaju se glikoproteini. Mnogi proteini koje luče životinjske ćelije su glikoproteini, kao što su transferin i imunoglobulini poznati iz prethodnih poglavlja. Međutim, želatina, iako je proizvod hidrolize izlučenog proteina kolagena, praktično ne sadrži dodane ugljikohidrate. Unutar ćelije, glikoproteini su mnogo rjeđi.

U laboratorijskoj praksi koriste se mnoge metode za određivanje koncentracije proteina. U najjednostavnijem od njih koristi se biuretski reagens - alkalna otopina dvovalentne bakrene soli. U alkalnoj sredini, neke od peptidnih veza u proteinskom molekulu se transformišu u enolnu formu, koja formira crveno obojene komplekse sa dvovalentnim bakrom. Još jedna uobičajena proteinska reakcija je Bradfordova boja. Tokom reakcije, molekuli posebne boje vezuju se za proteinsku globulu, što uzrokuje oštru promjenu boje - od blijedosmeđe otopine postaje svijetlo plava. Ova boja - "Coomassie jarko plava" - ranije se koristila za bojenje vune (a vuna se, kao što znate, sastoji od proteina keratina). Konačno, da biste odredili koncentraciju proteina, možete koristiti njegovu sposobnost da apsorbira ultraljubičasto svjetlo talasne dužine od 280 nm (apsorbuju ga aromatične aminokiseline fenilalanin, tirozin i triptofan). Što otopina jače apsorbira takvo ultraljubičasto svjetlo, to sadrži više proteina.

    Struktura proteinskih molekula. Povezanost svojstava, funkcija i aktivnosti proteina sa njihovom strukturnom organizacijom (specifičnost, pripadnost vrsti, efekat prepoznavanja, dinamika, efekat kooperativne interakcije).

Vjeverice - To su visokomolekularne supstance koje sadrže azot, a sastoje se od ostataka aminokiselina povezanih peptidnim vezama. Proteini se inače nazivaju proteini;

Jednostavni proteini se grade od aminokiselina i nakon hidrolize se razlažu samo na aminokiseline. Složeni proteini su dvokomponentni proteini koji se sastoje od nekog jednostavnog proteina i neproteinske komponente koja se naziva prostetska grupa. Prilikom hidrolize kompleksnih proteina, osim slobodnih aminokiselina, oslobađa se i neproteinski dio ili produkti njegovog raspada. Jednostavni proteini se pak dijele na osnovu nekih uvjetno odabranih kriterija u niz podgrupa: protamini, histoni, albumini, globulini, prolamini, glutelini itd.

Klasifikacija složenih proteina zasniva se na hemijskoj prirodi njihove neproteinske komponente. U skladu s tim razlikuju se: fosfoproteini (sadrže fosfornu kiselinu), hromoproteini (uključuju pigmente), nukleoproteini (sadrže nukleinske kiseline), glikoproteini (sadrže ugljikohidrate), lipoproteini (sadrže lipide) i metaloproteini (sadrže metale).

3. Struktura proteina.

Redoslijed aminokiselinskih ostataka u polipeptidnom lancu proteinske molekule naziva se primarna struktura proteina. Primarna struktura proteina, pored velikog broja peptidnih veza, obično sadrži i mali broj disulfidnih (-S-S-) veza. Prostorna konfiguracija polipeptidnog lanca, tačnije tip polipeptidna spirala, određujesekundarno struktura proteina, predstavljen je u uglavnom α-helix, koji je fiksiran vodoničnim vezama. tercijarne strukture-polipeptidni lanac, potpuno ili djelimično umotan, nalazi se ili pakiran u prostoru (u globuli). Poznatu stabilnost tercijarne strukture proteina obezbeđuju vodonične veze, intermolekularne van der Waalsove sile, elektrostatička interakcija naelektrisanih grupa itd.

Kvartarna struktura proteina - struktura koja se sastoji od određenog broja polipeptidnih lanaca koji zauzimaju striktno fiksiran položaj jedan u odnosu na drugi.

Klasičan primjer proteina koji ima kvarternu strukturu je hemoglobin.

Fizička svojstva proteina: rastvori visokog viskoziteta,

zanemarljiva difuzija, veliki kapacitet bubrenja, optička aktivnost, pokretljivost u električnom polju, nizak osmotski pritisak i visok onkotski pritisak, sposobnost apsorpcije UV zraka na 280 nm, poput aminokiselina, amfoterni su zbog prisustva slobodnih NH2- i COOH- grupe i karakteriziraju ih sve kiseline i baze St. you. Imaju izražena hidrofilna svojstva. Njihova rješenja imaju vrlo nizak osmotski tlak, visok viskozitet i malu difuziju. Proteini su sposobni da bubre u veoma velikoj meri. Fenomen raspršenja svjetlosti, koji je u osnovi kvantitativnog određivanja proteina nefelometrijom, povezan je sa koloidnim stanjem proteina.

Proteini su u stanju da adsorbiraju organske spojeve male molekularne težine i neorganske ione na svojoj površini. Ovo svojstvo određuje transportne funkcije pojedinačnih proteina.

Hemijska svojstva proteina su raznoliki, jer bočni radikali aminokiselinskih ostataka sadrže različite funkcionalne grupe (-NH2, -COOH, -OH, -SH, itd.). Karakteristična reakcija za proteine ​​je hidroliza peptidnih veza. Zbog prisustva i amino i karboksilnih grupa, proteini imaju amfoterna svojstva.

Denaturacija proteina- uništavanje veza koje stabilizuju kvartarne, tercijarne i sekundarne strukture, što dovodi do dezorijentacije konfiguracije proteinskog molekula i praćeno gubitkom nativnih svojstava.

Postoje fizički (temperatura, pritisak, mehanički uticaj, ultrazvučno i jonizujuće zračenje) i hemijski (teški metali, kiseline, alkalije, organski rastvarači, alkaloidi) faktori koji izazivaju denaturaciju.

Obrnuti proces je renaturacija, odnosno obnavljanje fizičko-hemijskih i bioloških svojstava proteina. Renaturacija nije moguća ako je zahvaćena primarna struktura.

Većina proteina denaturira kada se zagrije s otopinom iznad 50-60°C. Vanjske manifestacije denaturacije svode se na gubitak rastvorljivosti, posebno na izoelektričnoj tački, povećanje viskoziteta proteinskih otopina, povećanje količine slobodne funkcionalne SH-rpypp i promjena u prirodi raspršenja rendgenskih zraka, globule nativnih proteinskih molekula i formiraju nasumične i neuređene strukture.

funkcija kontrakcije. aktin i miozin su specifični proteini mišićnog tkiva. strukturalna funkcija. fibrilarni proteini, posebno kolagen u vezivnom tkivu, keratin u kosi, noktima, koži, elastin u vaskularnom zidu itd.

hormonska funkcija. Određeni broj hormona predstavljen je proteinima ili polipeptidima, kao što su hormoni hipofize, pankreasa itd. Neki hormoni su derivati ​​aminokiselina.

Nutritivna (rezervna) funkcija. rezervni proteini koji su izvori ishrane za fetus.Glavni protein mleka (kazein) takođe obavlja uglavnom nutritivnu funkciju.

    Biološke funkcije proteina. Raznolikost proteina u smislu strukturne organizacije i biološke funkcije. Polimorfizam. Razlike u proteinskom sastavu organa i tkiva. Promjene u sastavu u ontogenezi i u bolestima.

-Stepen težine Proteinske strukture dijele se na jednostavne i složene. Jednostavno ili jednokomponentni proteini se sastoje samo od proteinskog dijela i, kada se hidroliziraju, daju aminokiseline. To teško ili dvokomponentni uključuju proteine, inčiji sastav uključuje protein i dodatnu grupu neproteinske prirode, tzv protetski. ( lipidi, ugljikohidrati, nukleinske kiseline mogu djelovati); odnosno, kompleksni proteini se nazivaju lipoproteini, glikoproteini, nukleoproteini.

- prema obliku proteinske molekule proteini se dijele u dvije grupe: fibrilarne (vlaknaste) i globularne (korpuskularne). fibrilarnih proteina karakteriše visok odnos njihove dužine i prečnika (nekoliko desetina jedinica). Njihovi molekuli su filamentni i obično su skupljeni u snopove koji formiraju vlakna. (oni su glavne komponente vanjskog sloja kože, formirajući zaštitne omote ljudskog tijela). Oni su također uključeni u formiranje vezivnog tkiva, uključujući hrskavicu i tetive.

Velika većina prirodnih proteina je globularna. Za globularnih proteina karakterizira mali omjer dužine i prečnika molekula (nekoliko jedinica). Imajući složeniju konformaciju, globularni proteini su također raznovrsniji.

-U odnosu na konvencionalno odabrana rastvarača dodijeliti albuminiiglobulini. Albumini rastvara se veoma dobro in vode i koncentrisanih slanih otopina. Globulini nerastvorljiv u vodi i in otopine soli umjerene koncentracije.

-- Funkcionalna klasifikacija proteina najzadovoljavajući, budući da se ne zasniva na slučajnom predznaku, već na izvršenoj funkciji. Osim toga, moguće je razlikovati sličnost struktura, svojstava i funkcionalne aktivnosti specifičnih proteina uključenih u bilo koju klasu.

katalitički aktivni proteini pozvao enzimi. Oni katalizuju gotovo sve hemijske transformacije u ćeliji. Ova grupa proteina će biti detaljno razmotrena u 4. poglavlju.

Hormoni regulišu metabolizam unutar ćelija i integrišu metabolizam u različitim ćelijama tela kao celine.

Receptori selektivno vezuju različite regulatore (hormone, medijatore) na površini ćelijskih membrana.

Transportni proteini vrše vezivanje i transport supstanci između tkiva i kroz ćelijske membrane.

Strukturni proteini . Prije svega, ova grupa uključuje proteine ​​uključene u izgradnju različitih bioloških membrana.

Vjeverice - inhibitori enzimičine veliku grupu endogenih inhibitora. Regulišu aktivnost enzima.

Kontraktilna vjeverice obezbjeđuju proces mehaničke redukcije koristeći hemijsku energiju.

Toksični proteini - neki proteini i peptidi koje luče organizmi (zmije, pčele, mikroorganizmi) koji su otrovni za druge žive organizme.

zaštitnih proteina. antitela - proteinske supstance koje proizvodi životinjski organizam kao odgovor na uvođenje antigena. Antitijela, u interakciji s antigenima, deaktiviraju ih i na taj način štite tijelo od djelovanja stranih spojeva, virusa, bakterija itd.

Sastav proteina zavisi od fiziologije. Aktivnost, sastav i ishrana hrane, bioritmovi. U procesu razvoja, sastav se značajno mijenja (od zigote do formiranja diferenciranih organa sa specijaliziranim funkcijama). Na primer, eritrociti sadrže hemoglobin koji obezbeđuje transport kiseonika krvlju, ćelije miševa sadrže kontraktilne proteine ​​aktin i miozin, rodopsin je protein u retini itd. Kod bolesti se menja sastav proteina - proteinopatija. Nasljedne proteinopatije nastaju kao posljedica oštećenja genetskog aparata. Bilo koji protein se uopće ne sintetiše ili se sintetiše, ali je njegova primarna struktura promijenjena (anemija srpastih stanica). Svaka bolest je praćena promjenom sastava proteina, tj. razvija se stečena proteinopatija. Pritom se primarna struktura proteina ne narušava, ali dolazi do kvantitativne promjene proteina, posebno u onim organima i tkivima u kojima se razvija patološki proces. Na primjer, kod pankreatitisa smanjuje se proizvodnja enzima potrebnih za probavu hranjivih tvari u gastrointestinalnom traktu.

    Faktori oštećenja strukture i funkcije proteina, uloga oštećenja u patogenezi bolesti. Proteinopatija

Proteinski sastav tijela zdrave odrasle osobe relativno je konstantan, iako su moguće promjene u količini pojedinačnih proteina u organima i tkivima. Kod raznih bolesti dolazi do promjene proteinskog sastava tkiva. Ove promjene se nazivaju proteinopatije. Postoje nasljedne i stečene proteinopatije. Nasljedne proteinopatije nastaju kao posljedica oštećenja genetskog aparata date osobe. Bilo koji protein se uopće ne sintetiše ili se sintetiše, ali se njegova primarna struktura mijenja. Svaka bolest je praćena promjenom proteinskog sastava tijela, tj. razvija se stečena proteinopatija. U ovom slučaju primarna struktura proteina nije narušena, ali obično dolazi do kvantitativne promjene proteina, posebno u onim organima i tkivima u kojima se razvija patološki proces. Na primjer, kod pankreatitisa smanjuje se proizvodnja enzima potrebnih za probavu hranjivih tvari u gastrointestinalnom traktu.

U nekim slučajevima, stečene proteinopatije se razvijaju kao rezultat promjena u uvjetima u kojima proteini funkcioniraju. Dakle, kada se pH medijuma promeni na alkalnu stranu (alkaloze različite prirode), menja se konformacija hemoglobina, povećava se njegov afinitet za O 2 i smanjuje dostava O 2 u tkiva (hipoksija tkiva).

Ponekad se kao posljedica bolesti povećava nivo metabolita u stanicama i krvnom serumu, što dovodi do modifikacije pojedinih proteina i narušavanja njihove funkcije.

Osim toga, iz ćelija oštećenog organa u krv se mogu otpustiti proteini, koji se tamo inače određuju samo u tragovima. Kod raznih bolesti, biohemijske studije proteinskog sastava krvi često se koriste za razjašnjavanje kliničke dijagnoze.

4. Primarna struktura proteina. Ovisnost svojstava i funkcija proteina o njihovoj primarnoj strukturi. Promjene u primarnoj strukturi, proteinopatija.

Proteini (proteini) čine 50% suhe mase živih organizama.


Proteini se sastoje od aminokiselina. Svaka aminokiselina ima amino grupu i kiselinsku (karboksilnu) grupu, čija interakcija rezultira peptidnu vezu Stoga se proteini nazivaju i polipeptidima.

Proteinske strukture

Primarno- lanac aminokiselina povezanih peptidnom vezom (jaka, kovalentna). Izmjenjivanjem 20 aminokiselina različitim redoslijedom možete dobiti milione različitih proteina. Ako promijenite barem jednu aminokiselinu u lancu, struktura i funkcije proteina će se promijeniti, pa se primarna struktura smatra najvažnijom u proteinu.


Sekundarni- spirala. Održavaju vodonične veze (slabe).


tercijarni- globula (lopta). Četiri vrste veza: disulfidne (sumporni most) jake, ostale tri (jonske, hidrofobne, vodonične) su slabe. Svaki protein ima svoj oblik globule, funkcije zavise od njega. Prilikom denaturacije mijenja se oblik globule, a to utiče na rad proteina.


kvartar Nije dostupno za sve proteine. Sastoji se od nekoliko globula međusobno povezanih istim vezama kao u tercijarnoj strukturi. (Na primjer, hemoglobin.)

Denaturacija

To je promjena oblika proteinske globule uzrokovana vanjskim utjecajima (temperatura, kiselost, salinitet, dodavanje drugih supstanci, itd.)

  • Ako su efekti na protein slabi (promjena temperature za 1°), onda reverzibilan denaturacija.
  • Ako je udar jak (100°), onda denaturacija nepovratan. U ovom slučaju, sve strukture su uništene, osim primarne.

Funkcije proteina

Ima ih dosta, na primjer:

  • Enzimski (katalitički)- enzimski proteini ubrzavaju kemijske reakcije zbog činjenice da aktivni centar enzima odgovara tvari u obliku, poput ključa od brave (, specifičnost).
  • Izgradnja (strukturalna)- Ćelija se, osim vode, sastoji uglavnom od proteina.
  • Zaštitni- Antitijela se bore protiv patogena (imunitet).

Odaberite jednu, najispravniju opciju. Sekundarna struktura proteinske molekule ima oblik
1) spirale
2) dvostruka spirala
3) lopta
4) niti

Odgovori


Odaberite jednu, najispravniju opciju. Vodikove veze između CO i NH grupa u proteinskoj molekuli daju joj spiralni oblik karakterističan za strukturu
1) primarni
2) sekundarni
3) tercijarni
4) Kvartar

Odgovori


Odaberite jednu, najispravniju opciju. Proces denaturacije proteinske molekule je reverzibilan ako se veze ne prekinu
1) vodonik
2) peptid
3) hidrofobni
4) disulfid

Odgovori


Odaberite jednu, najispravniju opciju. Kao rezultat interakcije nastaje kvartarna struktura proteinske molekule
1) preseci jednog proteinskog molekula prema vrsti S-S veza
2) nekoliko polipeptidnih filamenata koji formiraju zavojnicu
3) sekcije jednog proteinskog molekula zbog vodoničnih veza
4) proteinske globule sa ćelijskom membranom

Odgovori


Uspostavite korespondenciju između karakteristike i funkcije proteina koju obavlja: 1) regulatornu, 2) strukturnu
A) dio centriola
B) formira ribozome
B) je hormon
D) formira ćelijske membrane
D) mijenja aktivnost gena

Odgovori


Odaberite jednu, najispravniju opciju. Redoslijed i broj aminokiselina u polipeptidnom lancu je
1) primarna struktura DNK
2) primarna struktura proteina
3) sekundarna struktura DNK
4) sekundarna struktura proteina

Odgovori


Odaberite tri opcije. Proteini kod ljudi i životinja
1) služe kao glavni građevinski materijal
2) razgrađuju se u crijevima do glicerola i masnih kiselina
3) nastaju od aminokiselina
4) pretvara u glikogen u jetri
5) stavljaju se na stranu
6) kako enzimi ubrzavaju hemijske reakcije

Odgovori


Odaberite jednu, najispravniju opciju. Zavojnu sekundarnu strukturu proteina drže zajedno veze
1) peptid
2) jonski
3) vodonik
4) kovalentna

Odgovori


Odaberite jednu, najispravniju opciju. Koje veze određuju primarnu strukturu proteinskih molekula
1) hidrofobni između radikala aminokiselina
2) vodonik između polipeptidnih lanaca
3) peptid između aminokiselina
4) vodonik između -NH- i -CO- grupa

Odgovori


Odaberite jednu, najispravniju opciju. Primarna struktura proteina formirana je vezom
1) vodonik
2) makroergijski
3) peptid
4) jonski

Odgovori


Odaberite jednu, najispravniju opciju. Formiranje peptidnih veza između aminokiselina u proteinskom molekulu zasniva se na
1) princip komplementarnosti
2) nerastvorljivost aminokiselina u vodi
3) rastvorljivost aminokiselina u vodi
4) prisustvo karboksilnih i aminskih grupa u njima

Odgovori


Dolje navedeni znakovi, osim dva, koriste se za opisivanje strukture i funkcija prikazane organske tvari. Identifikujte dva znaka koji "ispadaju" sa opšte liste i zapišite brojeve pod kojima su oni naznačeni.
1) ima strukturne nivoe organizacije molekula
2) dio je ćelijskih zidova
3) je biopolimer
4) služi kao matrica tokom prevođenja
5) sastoji se od aminokiselina

Odgovori


Sve sljedeće karakteristike, osim dvije, mogu se koristiti za opisivanje enzima. Identifikujte dva znaka koji "ispadaju" sa opšte liste i zapišite brojeve pod kojima su oni naznačeni.
1) dio su ćelijskih membrana i ćelijskih organela
2) igraju ulogu bioloških katalizatora
3) imaju aktivan centar
4) utiču na metabolizam regulacijom različitih procesa
5) specifični proteini

Odgovori



Pogledajte sliku polipeptida i naznačite (A) njegov nivo organizacije, (B) oblik molekula i (C) vrstu interakcije koja održava ovu strukturu. Za svako slovo odaberite odgovarajući termin ili odgovarajući koncept sa ponuđene liste.
1) primarna struktura
2) sekundarna struktura
3) tercijarna struktura
4) interakcije između nukleotida
5) metalna veza
6) hidrofobne interakcije
7) fibrilar
8) globularni

Odgovori



Pogledajte sliku polipeptida. Navedite (A) nivo njegove organizacije, (B) monomere koji ga formiraju i (C) vrstu hemijskih veza između njih. Za svako slovo odaberite odgovarajući termin ili odgovarajući koncept sa ponuđene liste.
1) primarna struktura
2) vodonične veze
3) dvostruka spirala
4) sekundarna struktura
5) aminokiselina
6) alfa heliks
7) nukleotid
8) peptidne veze

Odgovori


Poznato je da su proteini nepravilni polimeri visoke molekularne težine i striktno specifični za svaki tip organizma. Odaberite iz teksta ispod tri tvrdnje koje su smisleno povezane sa opisom ovih znakova i zapišite brojeve pod kojima su oni naznačeni. (1) Proteini sadrže 20 različitih aminokiselina povezanih peptidnim vezama. (2) Proteini imaju različit broj aminokiselina i njihov redoslijed izmjenjivanja u molekulu. (3) Organske supstance male molekulske mase imaju molekulsku masu od 100 do 1000. (4) To su intermedijarna jedinjenja ili strukturne jedinice - monomeri. (5) Mnogi proteini imaju molekulsku težinu u rasponu od nekoliko hiljada do milion ili više, u zavisnosti od broja pojedinačnih polipeptidnih lanaca u jednoj molekularnoj strukturi proteina. (6) Svaka vrsta živih organizama ima poseban skup proteina koji je svojstven samo njoj, što je razlikuje od drugih organizama.

Odgovori

© D.V. Pozdnyakov, 2009-2019

Da bismo zamislili važnost proteina, dovoljno je prisjetiti se dobro poznate fraze Friedricha Engelsa: „Život je način postojanja proteinskih tijela“. Zapravo, na Zemlji ove supstance, zajedno sa nukleinskim kiselinama, određuju sve manifestacije žive materije. U ovom radu ćemo saznati od čega se sastoji protein, proučiti koju funkciju obavlja, a također ćemo odrediti strukturne karakteristike različitih vrsta.

Peptidi su visoko organizirani polimeri

Zaista, u živoj ćeliji, biljnoj i životinjskoj, proteini kvantitativno prevladavaju nad drugim organskim tvarima, a također obavljaju najveći broj različitih funkcija. Oni su uključeni u mnoge različite vrlo važne stanične procese kao što su kretanje, odbrana, signalizacija i tako dalje. Na primjer, u mišićnom tkivu životinja i ljudi, peptidi čine do 85% mase suhe tvari, a u kostima i dermisu - od 15-50%.

Svi ćelijski i tkivni proteini su sastavljeni od vrsta). Njihov broj u živim organizmima uvijek je jednak dvadeset vrsta. Različite kombinacije peptidnih monomera formiraju različite proteine ​​u prirodi. Izračunava se kao astronomski broj od 2x10 18 mogućih vrsta. U biohemiji se polipeptidi nazivaju visokomolekularni biološki polimeri - makromolekuli.

Aminokiseline - proteinski monomeri

Svih 20 tipova ovih hemijskih jedinjenja su strukturne jedinice proteina i imaju opštu formulu NH 2 -R-COOH. Oni su amfoterne organske supstance sposobne da ispoljavaju i bazična i kisela svojstva. Ne samo jednostavni proteini, već i složeni sadrže takozvane neesencijalne aminokiseline. Ali nezamjenjivi monomeri, na primjer, kao što su valin, lizin, metionin, mogu se naći samo u nekim proteinima koji se nazivaju potpuni.

Stoga se pri karakterizaciji polimera uzima u obzir ne samo od koliko se aminokiselina protein sastoji, već i koji su monomeri povezani peptidnim vezama u makromolekulu. Dodajmo da se neesencijalne aminokiseline kao što su asparagin, glutaminska kiselina, cistein mogu samostalno sintetizirati u ljudskim i životinjskim stanicama. Nezamjenjivi se formiraju u stanicama bakterija, biljaka i gljiva. U heterotrofne organizme ulaze samo hranom.

Kako nastaje polipeptid?

Kao što znate, 20 različitih aminokiselina može se kombinovati u mnogo različitih proteinskih molekula. Kako dolazi do međusobnog vezivanja monomera? Ispostavilo se da karboksilne i aminske grupe susjednih aminokiselina međusobno djeluju. Formiraju se takozvane peptidne veze, a molekule vode se oslobađaju kao nusproizvod reakcije polikondenzacije. Rezultirajući proteinski molekuli sastoje se od aminokiselinskih ostataka i peptidnih veza koje se ponavljaju. Stoga se nazivaju i polipeptidima.

Često proteini mogu sadržavati ne jedan, već nekoliko polipeptidnih lanaca odjednom i sastoje se od više hiljada aminokiselinskih ostataka. Štoviše, jednostavni proteini, kao i proteidi, mogu zakomplicirati njihovu prostornu konfiguraciju. Ovo stvara ne samo primarnu, već i sekundarnu, tercijarnu, pa čak i kvartarnu strukturu. Razmotrimo ovaj proces detaljnije. Nastavljajući proučavanje pitanja: od čega se sastoji protein, hajde da saznamo kakvu konfiguraciju ima ovaj makromolekul. Gore smo utvrdili da polipeptidni lanac sadrži mnogo kovalentnih hemijskih veza. Upravo se ova struktura naziva primarnom.

Ima važnu ulogu u kvantitativnom i kvalitativnom sastavu aminokiselina, kao i redoslijedu njihove veze. Sekundarna struktura nastaje u trenutku formiranja heliksa. Stabiliziran je mnogim novonastalim vodikovim vezama.

Viši nivoi organizacije proteina

Tercijarna struktura se pojavljuje kao rezultat pakiranja spirale u obliku lopte - globule, na primjer, mioglobinsko tkivo ima upravo takvu prostornu strukturu. Podržavaju ga i novonastale vodikove veze i disulfidni mostovi (ako je nekoliko cisteinskih ostataka uključeno u proteinski molekul). Kvaternarni oblik je rezultat kombiniranja nekoliko proteinskih globula u jednu strukturu odjednom kroz nove vrste interakcija, na primjer, hidrofobne ili elektrostatičke. Uz peptide, kvartarna struktura uključuje i neproteinske dijelove. To mogu biti joni magnezijuma, gvožđa, bakra ili ostaci ortofosfata ili nukleinskih kiselina, kao i lipidi.

Osobine biosinteze proteina

Prethodno smo saznali od čega se sastoji protein. Sastoji se od niza aminokiselina. Njihovo sklapanje u polipeptidni lanac događa se u ribosomima - nemembranskim organelama biljnih i životinjskih ćelija. Informacijski molekuli također učestvuju u samom procesu biosinteze, a prvi su matrica za sastavljanje proteina, dok drugi transportuju različite aminokiseline. U procesu ćelijske biosinteze javlja se dilema, da li se protein sastoji od nukleotida ili aminokiselina? Odgovor je nedvosmislen - polipeptidi, jednostavni i složeni, sastoje se od amfoternih organskih spojeva - aminokiselina. U životnom ciklusu ćelije postoje periodi njene aktivnosti kada je sinteza proteina posebno aktivna. To su takozvani J1 i J2 stadijumi međufaze. U ovom trenutku, stanica aktivno raste i potrebna joj je velika količina građevnog materijala, a to je protein. Osim toga, kao rezultat mitoze, koja se završava formiranjem dvije kćeri ćelije, svakoj od njih je potrebna velika količina organskih tvari, pa se aktivna sinteza lipida i ugljikohidrata odvija na kanalima glatkog endoplazmatskog retikuluma, a biosinteza proteina se dešava na granularnom ER.

Funkcije proteina

Znajući od čega se sastoji protein, moguće je objasniti i ogromnu raznolikost njihovih vrsta i jedinstvena svojstva svojstvena ovim tvarima. Proteini obavljaju široku paletu funkcija u ćeliji, na primjer, izgradnju, jer su dio membrana svih stanica i organela: mitohondrija, kloroplasta, lizozoma, Golgijevog kompleksa itd. Peptidi kao što su hamoglobulini ili antitijela su primjeri jednostavnih proteina koji obavljaju zaštitnu funkciju. Drugim riječima, ćelijski imunitet je rezultat djelovanja ovih supstanci. Složeni protein - hemocijanin, zajedno s hemoglobinom, obavlja transportnu funkciju kod životinja, odnosno prenosi kisik u krv. Signalni proteini koji su dio ćelijskih membrana daju informaciju samoj ćeliji o tvarima koje pokušavaju ući u njenu citoplazmu. Albumin peptid je odgovoran za glavne parametre krvi, na primjer, za njenu sposobnost zgrušavanja. Protein jajeta ovalbumin se pohranjuje u ćeliji i služi kao glavni izvor nutrijenata.

Proteini su osnova ćelijskog citoskeleta

Jedna od važnih funkcija peptida je podrška. Veoma je važan za održavanje oblika i volumena živih ćelija. Takozvane submembranske strukture - mikrotubule i mikrofilamenti koji se isprepliću čine unutrašnji skelet ćelije. Proteini koji čine njihov sastav, na primjer, tubulin, mogu se lako komprimirati i rastegnuti. Ovo pomaže ćeliji da održi svoj oblik pod raznim mehaničkim deformacijama.

U biljnim stanicama, uz hijaloplazmatske proteine, lanci citoplazme - plazmodesmate - također imaju potpornu funkciju. Prolazeći kroz pore u ćelijskom zidu, određuju odnos između susjednih ćelijskih struktura koje formiraju biljno tkivo.

Enzimi - supstance proteinske prirode

Jedno od najvažnijih svojstava proteina je njihov uticaj na brzinu hemijskih reakcija. Bazni proteini su sposobni za djelomičnu denaturaciju - proces odmotavanja makromolekule u tercijarnu ili kvarternu strukturu. Sam polipeptidni lanac nije uništen. Djelomična denaturacija je u osnovi i signalizacije, a posljednje svojstvo je sposobnost enzima da utiču na brzinu biohemijskih reakcija u jezgru i citoplazmi ćelije. Peptidi, koji, naprotiv, smanjuju brzinu hemijskih procesa, obično se nazivaju inhibitorima, a ne enzimima. Na primjer, jednostavna proteinska katalaza je enzim koji ubrzava razgradnju toksične tvari vodikovog peroksida. Nastaje kao krajnji proizvod mnogih hemijskih reakcija. Katalaza ubrzava njeno iskorišćenje u neutralne supstance: vodu i kiseonik.

Proteinska svojstva

Peptidi se klasifikuju prema mnogim kriterijumima. Na primjer, u odnosu na vodu, mogu se podijeliti na hidrofilne i hidrofobne. Temperatura takođe utiče na strukturu i svojstva proteinskih molekula na različite načine. Na primjer, protein keratin, sastavni dio noktiju i kose, može izdržati i niske i visoke temperature, odnosno termolabilan je. Ali protein ovalbumin, koji je već spomenut ranije, potpuno je uništen kada se zagrije na 80-100 ° C. To znači da je njegova primarna struktura razbijena na aminokiselinske ostatke. Ovaj proces se zove destrukcija. Bez obzira kakve uslove stvorimo, protein se ne može vratiti u svoj izvorni oblik. Motorni proteini aktin i milozin prisutni su u mišićnim vlaknima. Njihova naizmjenična kontrakcija i opuštanje je u osnovi rada mišićnog tkiva.

Pozdrav dragi moji čitaoci. S vama sam, Galina Baeva, i danas ćemo razgovarati o strukturi i funkcijama proteinskih molekula.

Zašto je potreban, ovaj protein? Možemo li bez toga?

Ne, nećemo. Bradati osnivač dijalektičkog materijalizma, Friedrich Engels, rekao je: život je način postojanja proteinskih tijela. Drugim riječima, protein je život, nema proteina - avaj, ah. Normalno, protein je 50%, one. pola suhe mase ćelije, a od suve mase ljudskog tela, kreću se od 45% .

Strukturne karakteristike proteina omogućavaju im da pokažu različita svojstva, što određuje njihove različite biološke funkcije.

Proteini se inače nazivaju proteini, oni su jedno te isto.

Šta proteini rade u tijelu?

  1. Proteini su građevni blokovi našeg tijela. Oni su strukturni elementi ćelijskih membrana (lipoproteini, glikoproteini) i ekstracelularnih struktura. Kolagen formira tetive, odgovoran je i za elastičnost kože, keratin formira kosu i nokte.
  2. Proteini prenose bitne elemente kroz tijelo. Hemoglobin prenosi kiseonik iz pluća do svih organa i tkiva, a iz njih oduzima ugljen-dioksid, albumin protein nosi masne kiseline, a posebni proteini holesterol. Stanične membrane sadrže proteine ​​koji osiguravaju prijenos određenih tvari i jona iz stanice u ekstracelularni prostor i obrnuto.
  3. Hormoni - posebne tvari koje reguliraju metaboličke procese - su proteinske prirode. Na primjer, hormon inzulin tjera šećer iz krvne plazme u stanice.
  4. Proteini štite tijelo od stranih agenasa. Gama globulini neutraliziraju mikrobe, interferoni potiskuju reprodukciju virusa. Fibrin zaustavlja krvarenje.
  5. Proteini obezbeđuju kontrakciju motornih mišića i drugih kontrakcijskih tkiva. Aktin i miozin su dio mišića tijela, troponin, tropomiozin - mišići srca.
  6. Proteini primaju signale iz vanjskog okruženja i prenose komande ćeliji. Pod uticajem faktora okoline, signalni proteini menjaju svoju tercijarnu strukturu, što zauzvrat pokreće lanac biohemijskih procesa. Tako rodopsin reaguje na svetlost, pretvarajući svetlosnu energiju u električnu, koja se nervnim ćelijama prenosi do mozga, gde se formira vizuelna slika.
  7. Proteini su enzimi - katalizatori, zbog kojih na niskim temperaturama (37 0 C) mogu doći do biohemijskih reakcija.
  8. Proteini - regulatori uključuju i isključuju ćelijske gene, potiskujući ili aktivirajući biohemijske procese.
  9. Proteini se po pravilu ne akumuliraju u organizmu, osim albumina iz jaja i mlečnog kazeina. U tijelu nema dodatnih proteina. Međutim, mogu se kombinirati s drugim tvarima i elementima u tragovima, sprječavajući njihovo uklanjanje iz tijela. Tako feritin formira kompleks sa gvožđem, koji se oslobađa tokom razgradnje hemoglobina, i ponovo ga uključuje u biološke procese.
  10. Proteini mogu dati energiju. Razgradnjom 1 g proteina oslobađa se 4 kcal (17,6 kJ). Kao izvor energije, proteini se koriste kada su ostali, normativni izvori - ugljikohidrati i masti - iscrpljeni. Da parafraziramo D.I. Mendeljejeva, možemo reći da je utapanje proteinima kao utapanje novčanicama, one su toliko vrijedne za tijelo.

Šta je molekul života?

Ovo je dugačak lanac, tj. polimer, koji se sastoji od monomera - aminokiselina. Zašto aminokiseline? Zato što svaki molekul ima C-O-OH rep organske kiseline i NH 2 amino grupu. U polimernom lancu, svaki monomer amino kiseline vezuje svoj kiselinski ostatak za amino grupu drugog monomera, što rezultira snažnom vezom tzv. peptid.

Koncepti proteina i peptida su bliski, ali ne i ekvivalentni. Peptidi se obično nazivaju određenim nizom aminokiselinskih ostataka. Izolovani su oligopeptidi - kratki lanci od 10-15 aminokiselina i polipeptidi - dugi lanci sekvenci aminokiselina. Protein je polipeptid koji ima poseban oblik prostorne organizacije.

Nizanjem aminokiselina poput perli u ogrlicu, a primarna struktura proteina one. redoslijed aminokiselinskih ostataka.\

U svemiru protein ne postoji u obliku izdužene niti, već se uvija u spiralu, tj. oblici sekundarna struktura.

Spirala se pretvara u kuglu - globulu, to je već tercijarne strukture proteina.

Neki proteini (ne svi) imaju kvartarne strukture, koji u svom sastavu kombinuje nekoliko molekula, svaki sa svojom primarnom, sekundarnom i tercijarnom strukturom.

Zašto trebate znati? Budući da probava i asimilacija proteina direktno ovisi o njegovoj strukturi: što je protein gušće upakovan u sastav prehrambenog proizvoda, što je teže probavljiv, to se više energije mora potrošiti na njegovu asimilaciju.

Razbijanje veza u proteinskom molekulu naziva se denaturacija. Denaturacija može biti reverzibilna, kada protein obnavlja strukturu, i ireverzibilna. Proteini podležu nepovratnoj denaturaciji, uključujući i kada su izloženi visokim temperaturama - za osobu je preko 42 0 C, zbog čega je groznica opasna po život.

Proteine ​​podvrgavamo kontrolisanoj denaturaciji tokom procesa kuvanja, kada kuvamo meso ili ribu, kuvamo mleko, pržimo ili kuvamo jaja, kuvamo žitarice i pečemo hleb. Uz blago izlaganje temperaturi, proteini s prekinutim vezama postaju dostupniji probavnim enzimima i tijelo ih bolje apsorbira. Uz produženo i oštro izlaganje temperaturi - prženje na drvenom uglju, produženo kuhanje - dolazi do sekundarne denaturacije proteina sa stvaranjem neprobavljivih spojeva.

Amino kiseline

Postoji više od dvije stotine različitih aminokiselina, ali samo dvadesetak se stalno nalazi u sastavu proteina - polimera. Ovih 20 "magičnih" aminokiselina podijeljeno je u dvije nejednake grupe: neesencijalne, tj. one koje tijelo može proizvesti samo, a nezamjenjive (esencijalne), ne proizvodi ih ljudsko tijelo, i moramo ih dobiti hranom bez greške.

Neesencijalne aminokiseline uključuju: alanin, arginin, aspargin, asparaginsku kiselinu, glicin, glutamin, glutaminsku kiselinu, prolin, serin, tirozin, cistin.

Esencijalne aminokiseline: valin, izoleucin, leucin, lizin, metionin, trionin, triptofan, fenilalanin

Za djecu, esencijalne aminokiseline su arginin i histidin.

Amino kiseline će biti zaseban post.

Klasifikacija proteina

Kompletan protein sadrži sve potrebne aminokiseline u svom sastavu, a nepotpun protein, shodno tome, ne sadrži nijednu aminokiselinu.

Za izgradnju svih tjelesnih proteina važno je ne samo prisustvo svih aminokiselina, već i njihov udio u prehrambenom proizvodu. Hrana koja je po sastavu aminokiselina najbliža proteinima ljudskog tijela je optimalna. Ako nedostaje jedna aminokiselina, druge aminokiseline tijelo ne može iskoristiti, štoviše, kako bi nadoknadili nedostatak, počeće se razlagati njihovi vlastiti proteini, prvenstveno proteini - enzimi uključeni u procese biosinteze, te mišićni proteini. U uslovima nedostatka jedne ili druge esencijalne aminokiseline, druge aminokiseline se ispostavljaju prekomerne, iako je taj višak relativan. Proteini mišića koji se raspadaju stvaraju visoko toksične metaboličke produkte i tijelo ih intenzivno izlučuje, stvarajući negativan bilans azota.Čovjek počinje da slabi, iako može iskreno vjerovati da je s njegovom ishranom sve u redu.

Prema porijeklu, bjelančevine se dijele na životinjske i biljne.

Životinjski proteini uključuju proteine ​​jaja, mlijeka i mliječnih proizvoda, ribe i morskih plodova, mesa životinja i ptica.

Biljni proteini uključuju proteine ​​iz žitarica, mahunarki, orašastih plodova i gljiva.

Hrana se smatra proteinskom ako sadrži najmanje 15% proteina.

Svi životinjski proteini su kompletni, tj. sadrže kompletan set aminokiselina. Većina biljnih proteina je nekompletna.

Uz nedovoljan unos proteina iz hrane, u tijelu se razvijaju degenerativni procesi povezani s nemogućnošću obavljanja potrebnih funkcija. Prije svega, pati imunitet. Osoba postaje sklona virusnim i bakterijskim infekcijama, bolesti postaju dugotrajne, kronične. Kosa počinje da opada, koža postaje mlohava, naborana. Sfera volje pati, apatija prekriva osobu, potpuna nespremnost da se bilo šta učini, pridružuje se depresija. Mišićna masa se smanjuje, metabolizam se usporava. Počinju problemi sa probavom, tzv. “sindrom iritabilnog crijeva”, kada je jelo praćeno nadimanjem, dijareju zamjenjuje zatvor i obrnuto. Reproduktivna funkcija je potisnuta, menstruacija prestaje kod žena. U težim slučajevima počinju strukturne promjene u organima i tkivima, vidljiva iscrpljenost. Proteinsko gladovanje kod dece dovodi do mentalne retardacije.

Teška proteinska glad u naše vrijeme u civiliziranim zemljama, gdje ubrajamo i našu zemlju, ako izuzmemo bolesti poput tuberkuloze ili onkologije, javlja se kod ljudi koji prakticiraju lude dijete izgladnjivanja u maničnoj želji da smršaju.

Posljednja poruka ticala se Angeline Jolie, hospitalizirana je s težinom od 35 kg - tako su otkrili sovjetski oslobodioci nacističkih logoraša. Malo je vjerovatno da su živi kosturi bili primjeri ljepote.

Međutim, nedostatak proteina nije tako rijetko stanje, zbog nezdravog načina ishrane koji se razvio zbog relativno visoke cijene proteinskih proizvoda. U nastojanju da uštede novac, ljudi prelaze na dijetu s ugljikohidratima i mastima uz konzumaciju neispravnih biljnih proteina. Svoj doprinos daju poluproizvodi od surogata i neproteinski proizvodi. Dakle, osoba koja kupuje gotove kotlete, kobasice, kobasice može iskreno vjerovati da konzumira dovoljno proteina. Bez greške.

U sljedećem članku saznat ćete koliko i kakve proteine ​​treba čovjeku da ostane zdrav.

Ostavljajte komentare, dijelite informacije na društvenim mrežama. Galina Bayeva.

Podijeli: